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아미노산이란 무엇이며 올바르게 아미노산을 섭취하는 방법은 무엇입니까?

아미노산은 탄화수소 골격과 아미노 및 카르 복실 두 가지 추가 그룹으로 구성된 복합 유기 물질입니다. 마지막 2 개의 급진파는 아미노산의 고유 한 특성을 결정합니다. 아미노산으로 인해 첫 번째는 카르복시기로 인해 두 번째는 산성과 알칼리 성질을 나타낼 수 있습니다. 이제 생화학의 관점에서 볼 때 아미노산이 무엇인지, 우리는 이해했으며, 인체에 미치는 영향과 스포츠에서의 사용을 고려합시다.

스포츠의 경우 아미노산은 단백질 대사에 중요한 역할을합니다. 단백질이 근육, 골격, 간장, 결합 조직 등 근육 강화를 위해 만들어진 개별 아미노산 때문입니다. 또한 일부 아미노산은 신진 대사에 직접적으로 관여합니다. 예를 들어, 아르기닌은 소위 오르니 틴 순환에 관여합니다. 이는 단백질 분해 과정에서 간에서 생성되는 암모니아를 중화시키는 독특한 메커니즘입니다.

  • 부신 땀샘의 피질에있는 티로신 (tyrosine)에서 카테콜라민 (catecholamines)이 합성됩니다. 아드레날린과 노르 에피네프린 호르몬은 심장 혈관 시스템의 색조를 유지하고 스트레스가 많은 상황에 즉각적으로 반응하여 결과적으로 개인의 생명을 보호합니다.
  • 트립토판은 뇌하수체에서 생산되는 수면 호르몬 인 멜라토닌 (뇌하수체)의 전구체입니다. 식이 요법에서이 아미노산이 부족하면 잠들기의 과정이 훨씬 복잡해져 불면증과 그로 인해 야기되는 여러 질병이 발생합니다. 오랫동안 나열 할 수 있지만, 우리는 아미노산에 중점을 둡니다. 그 가치는 운동 선수와 스포츠에 적당히 관련된 사람들에게 특히 좋습니다.

글루타민은 무엇입니까?

글루타민은 우리의 면역 조직을 구성하는 단백질의 합성을 제한하는 아미노산입니다 - 림프절과 림프 조직의 개별 형성. 이 시스템의 가치는 감염에 대한 적절한 저항 없이는 어떤 훈련 과정에 대해서 말할 필요가 없기 때문에 과대 평가하기가 어렵습니다. 또한 전문적이든 아마추어이든 상관없이 모든 교육 세션에 스트레스가 가중됩니다.

스트레스는 인체의 특정 생화학 적 및 생리 학적 변화를 일으키는 "균형점"을 이동시키기 위해 필요한 현상입니다. 그러나 모든 스트레스는 신체를 동원하는 일련의 반응입니다. sympathoadrenal 시스템 반응 (즉, 그들은 스트레스를 구체화)의 캐스케이드의 회귀를 특징으로하는 상기 간격에서, 림프 성 조직 합성의 감소가 발생한다. 이 때문에, 붕괴 과정이 합성 속도를 초과하기 때문에 면역력이 약해진다. 따라서 글루타민을 추가로 섭취하는 것은 바람직하지는 않지만 신체 활동의 피할 수없는 영향을 최소화하는 데 도움이됩니다.

필수 아미노산 및 교체 가능한 아미노산

스포츠에 필수 아미노산이 필요한 이유를 이해하려면 단백질 대사에 대한 전반적인 이해가 필요합니다. 위장관 수준에서 사람이 섭취하는 단백질은 효소 (우리가 섭취 한 음식을 분해하는 물질)에 의해 처리됩니다.

특히 단백질은 먼저 펩타이드 (4 차 공간 구조를 갖지 않는 아미노산의 개별 사슬)로 분해됩니다. 그리고 이미 펩티드는 개별 아미노산으로 분해 될 것입니다. 그것들은 인체에 흡수 될 수 있습니다. 이것은 아미노산이 혈류로 흡수된다는 것을 의미하며,이 단계에서만 신체 단백질 합성을위한 생성물로 사용할 수 있습니다.

앞서 살펴본 스포츠에서 개별 아미노산 섭취가이 단계를 줄이는 데 도움이된다고 말하면 개별 아미노산이 즉시 혈액 및 합성 과정에 흡수되어 아미노산의 생물학적 효과가 더 빨라집니다. 전체적으로 후자의 완전한 스펙트럼을 형성하는 20 개의 아미노산이 있습니다. 인체에서의 단백질 합성 과정을 원칙적으로 가능하게하기 위해서는 모든 종류의 아미노산이 인간의 식단에 존재해야합니다.

바꿔 놓을 수없는

이 순간부터 불가결의 개념이 나타납니다. 비 필수 아미노산은 우리 몸이 다른 아미노산으로부터 자체 합성 할 수없는 아미노산입니다. 즉, 음식을 제외하고는 어디에도 나타나지 않습니다. 부분적으로 대체 할 수있는 아미노산 8 개와 2 개가 있습니다. 어떤 음식에 아미노산이 함유되어 있으며 인체에서 그 역할을하는 테이블을 고려하십시오.

어떤 아미노산 그룹이 단백질의 일부입니까?

운동 선수 및 많은 다른 사람들은 신체에서 단백질의 중요성에 관해 언급 한 생물학 과정을 기억합니다. 아미노산은 덜 언급되었지만 모든 단백질 화합물의 기초입니다. 천연 단백질의 성분은 많은 다른 아미노산을 포함하며, 이들 모두는 상이한 기능을 담당하고 신체에 필요합니다. 아미노산의 중요성과 그 중 얼마나 많은 것들이 단백질의 구성에 있는지 - 이것이 기사의 주요 주제입니다.

아미노산 - 두 가지 작용기 - 아미노기 - NH2와 카르 복실 COOH

단백질을 구성하는 아미노산

아미노산은 유기 기원의 화합물이며 단백질의 구조를 형성하며 합성을위한 기초입니다. 단백질은 여러 가지 중요한 과정에 관여하며 특히 근육과 다른 조직의 발달에 중요합니다.

가장 많은 양의 아미노산이 음식을 통해 몸에 들어가고 단백질 형성에 기여합니다. 근육 질량 강조가 필요한 경우 단백질 구성에 아미노산을 배치해야합니다.

단백질 구조는 매우 복잡하며, 많은 과학적 연구가이 문제에 집중되어 있기 때문에 기사의 틀에서 기본적인 고려 만 가능합니다. 아미노산은 펩타이드 결합으로 연결되어 하나의 전체를 형성합니다. 그들은 신체를 회복시키고 상처를 치유하는 임무를 수행합니다.

이상적인 단백질이라는 개념이 있는데, 얼마나 많은 아미노산이 구성되어 있는지에 대해 엄격하게 언급하고 있지만 실제로 얼마나 많은 아미노산이 조성물에 포함되어 있는지를 결정하는 것이 더 어렵습니다. 과학적 연구에 따르면 총 20 개의 아미노산이 선택되며 이는 단백질이어야한다. 대부분의 구조는 20 개의 아미노산을 포함하고 있지만 그 수는 다를 수 있습니다. 장기간에 걸친 구성 위반의 경우 생명을 위협하는 것을 포함하여 위반이 표시됩니다.

대부분 2 개의 주요 그룹으로 나누어 져 있습니다 - 상호 교환 가능하고 필수적입니다. 교체 가능한 부품 중에서 모든 물질의 대부분 - 12 개. 그들의 차이점은 필요한 "건축 자재"의 가용성에 따라 충분한 양으로 신체 내부에서 발생하는 것입니다. 바꾸어 놓을 수없는 것의 수를 결정하는 것은 쉽다 - 8 개 조각. 식품, 첨가제 또는 주사제와 같은 외부 환경에서만 독점적으로 사용되기 때문에 가장 중요합니다.

아미노산은 서로 반응 할 수 있습니다.

얼마나 많은 필수 아미노산이 단백질의 일부인지를 결정할 시간입니다 :

  • 루신은 근육을 보호하고 회복시킵니다. 근육 게인을 촉진합니다.
  • 이소 루이 신은 에너지의 방출을 자극한다;
  • 라이신은 면역 체계를 강화시킵니다.
  • 페닐알라닌은 알파 아미노산이며 중추 신경계의 기능에 영향을줍니다.
  • 메티오닌은 피하 지방의 화상을 돕습니다.
  • 트레오닌은 중추 신경계, 심혈 관계 및 면역에 영향을 미친다.
  • 트립토판은 세로토닌의 분비에 관여한다.
  • 발린은 근육 회복을 촉진하고 신진 대사 과정을 개선합니다.

교체 할 수있는 아미노산은 음식으로 보충하는 것이 더 낫습니다. 그렇지 않으면 운동 선수의 필요를 완전히 채울 수있는 신체가 항상있을 수는 없습니다.

그들 중에는 :

  • 알라닌은 탄수화물 대사를 촉진하고 독소를 제거합니다. 고기, 생선 및 유제품에 함유되어 있습니다.
  • 아스파르트 산은 보편적 인 에너지 원입니다. 몸을 쇠고기, 닭고기, 우유 및 설탕 (지팡이 전용)에서 시작합니다.
  • 아스파라긴은 중추 신경계 기능을 향상시킵니다. 그것은 모든 동물성 단백질, 감자, 견과류 및 시리얼에 풍부합니다.
  • 히스티딘은 신체의 주요 건축 물질이며 혈액 세포의 방출에 기여합니다. 그것은 우유, 곡물 및 고기에서 상대적으로 풍부하다;
  • 세린은 뇌와 CNS 기능을 향상시킵니다. 땅콩, 고기, 시리얼 및 콩으로 몸에 들어갑니다.

단백질의 아미노산으로의 분열

  • 시스테인은 각질 형성을 담당합니다. 고기, 마늘, 양파와 달걀을 먹을만한 몸을 먹이십시오.
  • 아르기닌은 근육의 정상적인 기능을 담당하는 가장 중요한 아미노산 중 하나이며, 피부, 관절의 상태는 지방 연소를 촉진하고 면역 기능을 향상시킵니다. 자연에서는 육류, 우유, 견과류 및 젤라틴에 존재합니다.
  • 글루탐산은 척수와 뇌의 기능에 영향을 미친다. 그것은 물고기, 시금치, 우유, 고기 및 당근에서 몸에 들어갑니다.
  • 글루타민은 근육 성장을 지원하고 위축성 변화를 예방합니다. 그것을 구성하기 위해서는 원시 파슬리와 시금치를 먹는 것이 좋습니다.
  • 글리신은 혈액 응고의 질을 향상시키고 포도당이 에너지로 전환되도록 촉진합니다. 고기, 콩, 우유 및 생선이 제공됩니다.
  • 프롤린은 콜라겐 생성에 관여합니다. 적자를 충당하기 위해 동물 제품을 먹을 수 있습니다.
  • 티로신은 식욕의 수준과 압력의 수준에 영향을 미칩니다. 티로신은 견과류, 바나나 및 씨앗에서 발견됩니다.
  • 단백질의 유형과 과제

    단백질은 신체의 다양한 작업을 다루고, 그 역할은 구조의 유형에 달려 있습니다 :

      Myosin은 근육 성장의 주요 구성 요소 중 하나입니다. myosin의 특징은 심장 근육과 소화 시스템의 정상적인 기능에 참여하는 것입니다. 충분한 양으로 사용하면 혈류가 정상화됩니다.

    단백질이란 무엇인가?

  • 콜라겐은 아미노산으로 구성된 가장 중요한 단백질입니다. 아미노산은 뼈의 구조에 적극적으로 영향을 주어 뼈 구조의 유연성과 강도를 제공합니다.
  • 또 다른 중요한 단백질은 크레아틴이며, 그 주요 임무는 면역 보호를 제공하고 고온 또는 저온, 상처, UV 조사, 감염과 같은 외부 부정적인 영향에 대한 저항력을 증가시키는 것입니다.
  • 각 단백질 단편은 아미노산과 4 가지 주요 구성물, 즉 질소, 수소, 탄소 및 산소로 구성됩니다. 황을 함유 한 인은 거의 중요성이 동일합니다.

    단백질은 신체의 행동 속도에 따라 2 가지 범주로 나뉩니다 :

    • 빨리 - 이것은 유장 단백질이며, 몸은 우유와 그것의 제품으로부터 얻습니다. 단백질의 특성 분석은 단백질의 아미노산 조성을 소화하고 분리하는 신속한 과정에 있습니다. 이 단백질을 섭취 한 후에 근육 질량은 운동이 훨씬 빨리 회복되고 에너지 구성이 보충되고 건축 자재가 활발하게 보충 된 후에 훨씬 빨리 형성됩니다.
    • 느린 단백질은 오랜 시간 동안 신체에서 처리되는 복잡한 화합물로 구성됩니다. 더 자주, 그들은 6-8 시간 동안 연장 효과가 있습니다. 느린 단백질 그룹의 대표는 콩과 카세인입니다. 그들은 운동 선수가 catabolism을 억제하고 초과 체지방을 제거하는 데 사용됩니다.

    몸은 똑같이 두 종류의 단백질을 필요로합니다. 그렇지 않으면 결핍의 결과가 나타날 수 있습니다. 스포츠 또는 열심히 일하지 않는 일반인은 체중 1kg 당 1g이면 충분합니다. 사람이 과도한 짐을 겪는 경우, 복용량은 2-3 배 증가해야합니다.

    아미노산의 본질

    단백질은 아미노산의 참여의 결과이며 그러한 지식은 훈련의 효과를 향상 시키는데 사용될 수 있습니다. 우리는이 기본을 잊어서는 안됩니다. 그렇지 않으면 근육 덩어리를 성공적으로 구축하는 것이 불가능할 것입니다. 단백질 건설의 원리는 1810 년부터 전개되기 시작했고, 전체 작문은 1930 년 이전에 해독되었다. 이 연구에 따르면, 단백질을 구성하는 20 개의 아미노산이 발견되었다. 다른 분자 구조의 도움으로 수백만 개의 서로 다른 단백질의 생성에 관여합니다.

    아미노산의 특성은 액체에서의 용해도 및 알칼리성 및 산성 용액과의 화학 반응으로 쉽게 들어가는 능력입니다. 다른 아미노산의 본질은 대사 조절 물질로 작용하고 근육 세포의 구조에 참여하는 능력입니다. 각 그룹에는 고유 한 급진적 인 R이 있습니다. 그룹별로 그룹을 나누는 것이 좋습니다.

    구성물에 1 개의 아미노산이 충분하지 않은 경우, 신체에서 예비 아미노산을 취하지 만 점진적으로 예비 영양 물질은 소진됩니다. 하나의 요소가 부족하여 심각한 합병증에 직면 할 수 있으며 근육 성장을 잊을 수 있습니다. 다른 아미노산으로 인해 다른 유형의 요소가 부족한 부분을 포함 할 수 없습니다.

    화학 및 생물학에는 생물학적으로 완전한 단백질의 개념이 있습니다. 그것은 단백질의 일부인 활성 작용을 가진 모든 아미노산이 존재 함을 의미합니다. 좋은 영양을 얻기 위해서는 콩과 식물을 식단에 첨가해야합니다. 어느 아미노산이 집에서 특정 사람의 단백질의 일부인지를 결정하는 것은 불가능합니다. 증상을 근거로 판단 할 수만 있습니다. 단백질의 생물학적 가치를 보장하려면 실험실 연구를 사용해야하며, 단백질 구성에 얼마나 많은 종류의 아미노산이 포함되어 있으며 영양을 조절하거나 보충제를 처방 할 수 있습니다.

    요구되는 수의 아미노산을 얻은 후에, 단백질 합성에 적합한 다단계 변형을 거친다. 최소한의 변환 횟수는 달걀에서 닭 단백질을 전달하는데, 그 성분은 인간의 흡수에 이상적이기 때문입니다.

    왜 우리 몸에 아미노산이 필요한가요?

    기본 아미노산의 특징 및 기능

    결핍의 최대 가치와 위험은 필수 아미노산과 관련하여 기록됩니다.

    대체 할 수없는 그룹의 단백질의 일부인 아미노산 수 :

    단백질 구성을 구성하는 가장 중요한 아미노산을 고려해야합니다.

    • 히스티딘. 그것은 1896 년에 발견되었고 1911 년에 그것을 합성하는 법을 배웠습니다. 그것의 주요 역할은 혈액 세포의 발전에 참여하는 헤모글로빈의 수준을 유지하는 것입니다. 히스티딘이 중추 신경계의 중재자로 선정 된 것은 주목할만한 사실이다.
    • 티로신은 중요한 아미노산 중 하나입니다. 그것은 1846 년에 발견되었습니다. 기능 : 근육 강화, 기분 개선, 신진 대사 정상화 과정을 가속화합니다. 티로신은 거의 모든 스포츠 영양에 사용됩니다.

    단백질 성 아미노산의 구조

  • 시스틴은 1810 년에 검출되었지만, 93 년 만에 완전히 조사 된 물질의 구조가되었습니다. 핵심 과제는 결합 조직을 강화하고 손상된 부위의 치유 속도를 높이고 백혈구의 기능을 회복시키는 것입니다.
  • 발린은 필수적이고 가장 중요한 아미노산 중 하나이며, BCAA의 일부입니다. 기능은 근육에서 에너지를 방출하고 근육 성장에 참여하는 것으로 구성됩니다. 단백질 내의 아미노산이없는 보디 빌더는 할 수 없습니다. 결손이 있으면 피부가 조화를 이루지 못하고 과민 반응을 일으 킵니다.
  • isoleucine은 BCAA로 나열된 천연 아미노산의 일원입니다. Isoleucine은 에너지의 가장 큰 원천 중 하나이며, 효과적으로 약점과 피로를 제거 할 수 있습니다. 헤모글로빈 합성에 영향을 미칩니다.
  • Leucine은 BCAA의 세 번째 구성 요소입니다. 그것은 1819 년에 발견되었습니다. 루신은 근육 조직의 파괴 속도를 줄이고, 조직의 신속한 치유를 촉진하고, 뼈의 융합을 유도하며, 뇌에 영양을 공급합니다.
  • 라이신은 1890 년에 발견되었으며, 과학자들은 다음 세기 초에 합성하는 법만 배웠습니다. 급성 결핍 빈혈이 관찰되면 근육 질량이 크게 감소하고 단백질 합성의 강도가 악화됩니다. 라이신은 콜라겐 단백질의 형성에 관여하며, 결합 조직과 연골 조직을 강화시키는 중요한 임무를 수행합니다.
  • 메티오닌은 1920 년대에 발견되었습니다. 그것은 콜레스테롤 수치를 조절하고 유해 물질 축적으로부터 벽을 깨끗하게하며 간에서의 지방 축적을 방지하고 혈류의 항산화 물질의 양을 증가시킵니다. 메티오닌은 부신의 아드레날린 합성에 중요합니다.
  • 결론

    단백질에 얼마나 많은 종류의 아미노산이 들어 있는지에 대한 질문을 처리하고 이들 물질의 중요성을 결정한 후에는 이러한 성분이 필수적이라고 결론 내릴 수 있습니다. 식이 요법의 준비 과정에서 아미노산의 필요성을 고려해야하며, 이는 결핍의 결과로부터 보호 할 것입니다.

    그것이 무엇인지 아미노산

    누구나, 심지어 가장 작은 유기체는 단백질로 이루어져 있습니다. 그리고 그들은 다양한 아미노산으로 구성되어 있습니다. 다른 형태로 존재하는 단백질은 유기체의 중요한 활동에 중요한 역할을합니다. 그들은 인체의 구조를 구성하는 모든 근육, 뼈 조직, 땀샘 및 장기, 머리카락, 손톱 및 기타 유기 물질을 형성합니다. 인체의 필수 활동에서 과정을 조절하는 모든 효소와 호르몬은 아미노산에서 비롯되는 단백질로 합성됩니다.

    아미노산은 카르 복실 및 질소 원자를 갖는 아민기로 구성된 유기 요소이다. 더 자세한 내용은 아미노산이 무엇이고 인체에 어떤 역할을하는지에 대해 논의 할 것입니다. 단백질은 아미노산 화합물로 만들어져 단백질 분자 구조의 서열을 변화시켜 모든 종류의 물질을 형성 할 수 있습니다. 인체는 20 % 이상의 단백질로 구성되어 있습니다. 그 구조는 아미노산과 관련이 있습니다. 자연적으로 21 종이 있습니다. 신체에 들어가는 아미노산은 올바른 조합으로 맞아야합니다. 어떤 아미노산이라도 충분하지 않다면 몸에 많은 문제가 있습니다. 신진 대사가 느려지고 독소 및 분해 생성물의 제거가 지연됩니다. 노인들은 특히 결핍의 문제로 어려움을 겪습니다. 젊은 사람들은 많은 문제가 있습니다.

    아미노산의 종류

    이들 모두는 필수, 반 대체 및 교체가 가능한 세 가지 유형으로 나뉩니다. 또한, 특정 물질의 장단점뿐만 아니라 섭취시 인체 내에서의 기능을 나타내야합니다.

    필수 아미노산

    이 화합물은 신체에 의해 합성되지 않으며 음식과 함께 신체에 들어갑니다. BCAAs의 잘 알려진 그룹을 포함하여 9 가지 유형의 필수 화합물이 있습니다.

    • Leucine, Isoleucine 및 Valine. 이들은 특별한 성질을 가진 염기성 아미노산입니다. BCAA 아미노산은 빠르게 흡수 되나 위장에서는 흡수되지 않지만 근육 조직으로 즉시 흡수됩니다.
    • 히스티딘 - 방향족 아미노산 화합물은 필수 불가결합니다. 신체에서 그것은 면역 체계의 작용 인 헤모글로빈의 합성을 담당합니다. 또한 조직을 복원하기 때문에 성장과 부상 및 수술 후에 필요합니다.
    • 라이신 - 보호 시스템을 제어합니다. 머리카락, 손톱 및 피부의 좋은 상태를 유지하는 콜라겐 생성에 참여하십시오.
    • 트립토판 (Tryptophan) - 신경계에서 화학 메신저의 작용을 수행합니다. 붕괴없이 열처리를 견디며 물에 녹지 않습니다.
    • 메티오닌 - 유황 원자를 포함하므로 불쾌한 냄새가납니다. 이 아미노산은 단백질 생성과 아드레날린과 멜라토닌 형성에 관여합니다. 그것은 항산화 특성을 가지고 있습니다.
    • 페닐알라닌은 비극성 아미노산으로 신경 계통을 담당하며 좋은 항우울제입니다. 아드레날린과 도파민의 합성에 참여합니다.
    • 쓰 레오 닌은 극성이고 전하를 띠지 않는 아미노산 화합물로 피루 베이트로 전환되며 글루코스와 ATP 에너지 생산에 관여합니다.

    이 아미노산은 바깥에서부터 몸으로 들어 와서 제품의 식단을 구성하기 때문에 그 아미노산을 구성하는 아미노산을 포함시켜야합니다.

    대체 가능한 아미노산

    이것은 우리 몸에 의해 독립적으로 생성 된 구조입니다. 그러나 우리 역시 음식으로 그들을 받아야합니다. 스포츠 나 육체 노동에서 활발히 활동할 때, 탄수화물의 에너지가 끝나면 신체는 이것을 위해 단백질을 사용하기 시작합니다. 그러나 우리 몸은 빠른 속도로 아미노산을 합성 할 수 없으므로 외부에서 공급되어야합니다.

    대체 가능한 아미노산 화합물은 다음과 같습니다 :

    • 알라닌은 구조가 매우 단순한 비극성 화합물입니다. 그것은 조직에서 화학 반응으로 들어가고, 나중에 에너지 형태로 사용되는 피루브산이 나타납니다.
    • 글리신은 가장 작은 산으로 콜라겐, 프롤린 및 라이신 생산에 도움이됩니다. 신경 전달 물질이 뇌, 척수 및 망막의 트렁크에서 어떻게 조절되는지
    • 아스파르트 산 (Aspartic acid)은 우레아 형성에 관여한다. 그것은 또한 신경계의 일부 수용체 작용을 자극합니다.
    • 아스파라긴 - 신경계의 작용과 암모니아의 형성에 중요한 기능을 수행합니다.

    몸이 잘 기능하기 위해서는 이러한 아미노산을 일정하고 충분히 공급해야합니다.

    반 치환 가능한 아미노산

    이 물질들은 몸에 의해 일정량 만 합성 될 수 있습니다. 때로는 단순히 운동을하는 동안이나 심각한 질병을 앓은 후에는 충분하지 않습니다.

    이 그룹에는 다음과 같은 아미노산이 포함됩니다.

    • 세린 - 대사 과정, 뇌 기능 및 효소 관련 반응에 관여합니다.
    • 아르기닌 (Arginine) - 부상 후 회복 기간을 단축시키고 상처의 신속한 치유를 촉진하며 혈압을 안정시킵니다.
    • 티로신은 세포 수준에서 신호 전달에 관여합니다.
    • 프롤린 - 콜라겐의 합성에 사용됩니다.
    • 오르니 틴 (Ornithine) - 암모니아와 함께 체내에서 배출되는 요소 합성에 중요한 기능을 수행하기 때문에 운동 선수는 훈련에 지치지 않습니다.
    • 글루타민 - 신장의 산성도를 조절하고 세포의 에너지 생성에 관여하며 근육 신진 대사를 자극합니다.
    • 시스테인은 효소 과정에 관여하고 일부 금속을 묶습니다.

    지금 저는 평범한 사람이 왜 아미노산을 필요로하는지 이해합니다. 결핍으로 인하여 신체 활동의 모든 과정이 실패하기 시작하고 우리의 건강이 크게 악화 될 것입니다.

    전문가 의견

    사람은 항상 아미노산이 아니라 단백질을 사용합니다. 아미노산 보충제는 고도로 전문화 된 운동 영양제입니다. 정상적인 질소 균형을 유지하기 위해서는 단백질의 필요량이 체중 1 킬로그램 당 0.45 ~ 0.57 그램 인 것을 기억해야합니다. 영양과 의약에는 필수 아미노산의 최적 비율을 포함하는 "이상적인 단백질"이라는 개념이 있습니다. 그것은 isoleucine, leucine, lysine, valine, tryptophan, threonine, methionine, cysteine, phenylalanine, tyrosine의 함량에 근거하여 계산됩니다. 무엇보다도, 콩, 계란 및 우유 단백질은 이상적인 단백질입니다. 영양학 및 건강식 섭취를 공부하면서 근육량을 늘리거나 체중을 줄이려는 사람들은 단백질이 인간의 필요와 관련하여 함유하고있는 필수 아미노산의 최소량이라는 것을 기억해야합니다. 따라서, 아미노산 조성이 단백질 인 것처럼 보이더라도 항상 그 아미노산을 포함하고있는 바꿔 놓을 필요가없는 아미노산을 섭취해야합니다. 기초 계산이 끝나면 최소 성분의 아미노산 결핍을 막기 위해이 단백질이 어느 정도로 소비되는지 분명하게 알 수 있습니다.

    인체에 대한 아미노산의 이점과 필요성

    이제 인체에 아미노산 보충제의 중요성 - 스포츠와 일상 생활에서 아미노산이 필요한 이유 -를 고려해야합니다.

    근력 회복에 도움

    이 기본 기능은 보디 빌더, 무거운 운동 선수 및 다른 사람들에게 더욱 필요한 운동입니다. 제시된 필요성은 휴식 상태에있는 근육에서 아미노산의 6 가지 유형의 함량과 관련됩니다. 육체 운동 동안 단백질 합성이 일어나 훈련을위한 에너지를 얻습니다. 그러나 시작 10 분이 지나면 운동 선수는 알라닌 아미노 전이 효소 (alanine aminotransferase)와 관련된 반응으로 설명되는 특징적이고 상당히 공정한 피로를 느낀다. 이것은 근육에 대한 부하의 가정 때문에 중요한 부분입니다 - 우리는 떠오르는 중간 화합물에 대해 이야기하고 있습니다. 그러나 근육에 함유 된 글루타민과 추가로 섭취 한 보조제는 추가 에너지를 부과 할 수 있으며, 이는 훈련의 지속 기간이 증가하는 이유이며, 운동 선수는 피곤함과 근육통을 덜 느끼게됩니다.

    실용적인 조언 : 제시된 기능으로 인해, 운동 개선을 위해 남녀가 글루타민을 추가로 복용하는 것이 좋습니다. 이 아미노산은 스포츠 영양을위한 특별한 보충제에 포함되어 있습니다.

    놀랍지 만, 일부 유형의 아미노산은 근육량의 성장에 적극적으로 관여합니다. 이 경우 페닐알라닌을 의미합니다. 생산량이 증가함에 따라 근육 세포의 단백 동화 성장과 같은 단백질 화합물이 반응합니다. 증가 된 단백질 합성은 골격 근육 세포의 수를 증가시킵니다.

    슬리밍

    음식이나 보충제의 아미노산이 체중 감소에 필요합니다. 검사는 증거를 수집하기 위해 실시되었습니다. 두 그룹의 여성이 한 번에 체중이 감소했습니다. 따라서 첫 번째 그룹은 아미노산 함량이 높은 제품을 사용하여 식단을 따랐습니다. 두 번째 그룹에게는 단순식이 요법이 제안되었습니다. 후속 조사의 결과에 따르면, 증가 된 수준의 단백질 및 아미노산의 사용은 더 많은 양의 지방을 감소시키는 것으로 나타났다. 그러므로 체중을 줄이려면 아미노산의 함량이 단백질의 과도한 침출을 방지하므로 적절한식이 요법을 선택하는 것이 좋습니다.

    당뇨병을위한 아미노산 보충제의 이점

    당뇨병은 인슐린 생산이 결여 된 만성 질환입니다. 그 결과, 혈당치가 증가합니다. 국가는 예측할 수 없으며 적절한식이 요법만을 고수하는 것이 좋습니다.

    참고 : 전문가들은 아미노산이 저혈당 발생을 예방할 수 있다고 말합니다.

    이 경우 아르기닌을 함유 한 추가 제품을 사용해야합니다. 그것은 산화 질소의 전구체로 밝혀지며 인슐린 감수성을 증가시킵니다. 결과적으로 환자는 자신의 상태를 평가할 때 영양 상태를 스스로 조절할 수 있습니다.

    기타 혜택

    위의 이점 외에도 아미노산 수식은 다음과 같은 이점을 제공합니다.

    • 항 염증성 - 수많은 연구에서 운동 선수를위한 아미노산을 함유 한 보충제가 관절 염증에 예방 효과가 있다는 사실이 밝혀졌습니다. 여기서 시스테인과 메티오닌이 역할을합니다.
    • 면역 강화 - 아르기닌, 글루타민 및 시스테인의 형태로 된 식품이나 보충제의 아미노산은 인체에 침투 한 박테리아와 바이러스의 발병을 방지하는 항체 및 세포 독성 물질의 생산을 증가시킵니다.
    • 생식 기능 향상 - 아미노산은 남녀 모두에서 생식 기능에 긍정적 인 영향을 미칩니다. 연구 결과에 따르면 아미노산 함량이있는 다양한 첨가제를 사용하면 개념의 수가 30 % 증가합니다.

    이들은 단지 기본적인 유용한 기능입니다. 각각은 효과가 있기 때문에 첨가제를 선택할 때 가장 적합한 것보다 선호해야합니다.

    교육용 보충 교재

    아미노산 보충제는 운동 전 선수뿐만 아니라 근육을 잃지 않고 건강을 유지하거나 체중을 줄이려는 다른 시민들도 복용하는 것이 좋습니다. 보충제는 오늘날 분말 또는 정제의 형태로 제공됩니다. 대부분의 경우, 주스 또는 차에 첨가 된 분말 제제가 사용되며, 신속하게 용해되고 맛이 있습니다. 정제는 의사의 허락하에 대부분의 경우에 사용되며 이는 신체 상태를 개선해야 할 필요성과 관련이 있습니다. 이것은 아미노산 화합물의 1 일 복용량의 필수 사용을 나타냅니다. 정제가 가장 좋습니다. 보충제는 근육 질량을 늘릴 필요가있는 경우 아침 훈련뿐만 아니라 운동 전에 사용하는 것이 좋습니다. 그렇지 않으면 응용 기능이 중요한 요소가 아닙니다. 아미노산의 유형과 함량은 상세히 고려되므로 사용의 중요성은 이제 모든 사람에게 분명합니다. 아미노산 화합물을 순수한 형태로 사용하는 것은 권장하지 않습니다. 그러나 운동을하지 않거나 다이어트를하지 않을 경우에만 체중 감량을 권장합니다. 아미노산의 양을 늘리고 지방 섭취를 줄이는 특별한 메뉴를 개발하는 것만으로도 충분합니다. 지방 섭취는 인체에 ​​항상 위험합니다.

    아미노산

    아미노산 또는 아미노 카르 보 산은 분자가 아민 및 카르복실기 인 유기 화합물입니다.

    일반적인 특성

    아미노산은 일반적으로 단백질의 가수 분해 과정 또는 특정 화학 반응의 결과로 얻을 수있는 달콤한 뒷맛을 지닌 결정 성 물질입니다. 이러한 고체 수용성 물질 - 결정은 약 200-300 ℃의 매우 높은 융점을 특징으로합니다. 아미노산은 단백질, 카 프린, 나일론, 에난 트, 펩티드와 같은 많은 폴리 ​​아미드의 "전구체"역할을합니다. 그들은 스포츠 영양의 구성 요소이며 일부 아미노산은 식품 산업에서 첨가제로 사용되었습니다.

    "산성"이라는 이름이이 물질의 이름으로 존재하지만, 그 특성은 소금과 비슷하지만, 분자의 특정 구조에 따라 동시에 산성 및 염기성 능력을 가질 수도 있습니다. 그리고 이것은 산과 알칼리에도 똑같이 효과가 있음을 의미합니다.

    대부분의 아미노산은 L- 이성질체와 D- 이성체의 두 가지 유형입니다.

    첫 번째는 광학 활성으로 특징 지어지며 자연에서 발견됩니다. 이 형태의 아미노산은 신체 건강에 중요합니다. D 물질은 박테리아에서 발견되며 일부 포유류의 유기체에서 신경 전달 물질의 역할을합니다.

    본질적으로 20 가지 소위 표준 단백질 성 아미노산이 있습니다. 그들은 실제로 유전 암호를 포함하는 폴리 펩타이드 사슬을 구성합니다. 최근 몇 년 사이에 과학은 아미노산 "가족"을 확장 할 필요성에 대해 이야기하기 시작했으며 일부 연구자는이 목록에 셀레 노 시스테인과 피로 리신과 같은 2 가지 물질을 추가했습니다.

    인체의 아미노산

    인체의 20 %는 거의 모든 생화학 적 과정에 관여하는 단백질로 이루어져 있으며, 아미노산은 이들을위한 "건축 자재"입니다. 인체의 대부분의 세포와 조직은 영양소의 운반과 저장에 중요한 역할을하는 아미노산으로 구성됩니다.

    이러한 유기 화합물은 호르몬, 안료, 비타민, 퓨린의 합성에 필요합니다. 흥미롭게도 자연에서는 식물과 미생물 만이 모든 종류의 아미노산을 합성 할 수 있습니다. 그러나 아미노산의 수명에 필수적인 사람 (및 동물)은 식품에서만 얻을 수 있습니다. 합성 능력에 기초하여, 이들 유용한 물질은 두 그룹으로 나뉘어집니다 :

    • 바꾸어 놓을 수없는 (몸은 음식에서만 받는다);
    • 교체 가능 (인체에서 생산 됨).

    필수 아미노산은 아르기닌, 발린, 히스티딘, 이소 루이 신, 류신, 라이신, 메티오닌, 트레오닌, 트립토판, 페닐알라닌입니다.

    대체 아미노산 : 알라닌, 아스파라긴, 아스파 테이트, 글리신, 글루타민, 글루탐산 염, 프롤린, 세린, 티로신, 시스테인.

    그리고 신체가 아르기닌과 히스티딘을 합성 할 수 있다는 사실에도 불구하고, 이들 아미노산은 종종 음식에서 그들의 매장량을 보충 할 필요가 있기 때문에 필수적입니다. 신체가 페닐알라닌 (phenylalanine)이 부족하다고 느끼면 티로신 (tyrosine)에 관해서도 대체 물질 그룹에서 바꿔 넣을 수없는 목록으로 갈 수있다.

    인기 분류

    다른 매개 변수를 사용하여 아미노산의 체계화를위한 과학적 세계에서. 이 물질에는 여러 가지 분류가 사용됩니다. 이미 언급했듯이, 구분되고 필수 아미노산은 구별됩니다. 한편,이 분류는 모든 아미노산이 인체에 중요하기 때문에 이들 물질 각각의 객관적인 중요도를 반영하지 않습니다.

    기타 가장 인기있는 분류

    라디칼을 감안할 때 아미노산은 다음과 같이 나뉩니다.

    • 비극성 (알라닌, 발린, 이소 루이 신, 류신, 메티오닌, 프롤린, 트립토판, 페닐알라닌);
    • 극성 비극성 (아스파라긴, 글루타민, 세린, 티로신, 트레오닌, 시스테인);
    • 음전하를 띠는 극성 (아스파 테이트, 글루타메이트);
    • 극성이 양전하 (아르기닌, 라이신, 히스티딘).

    그룹의 기능성을 감안할 때 :

    • 방향족 (히스티딘, 티로신, 트립토판, 페닐알라닌);
    • 헤테로시 클릭 (히스티딘, 프롤린, 트립토판);
    • 지방족 (차례대로 여러 개의 하위 그룹을 생성);
    • 이미 노산 (프롤린).

    아미노산의 생합성 계열을 감안할 때 :

    • 오탄당 가족;
    • 피루 베이트 (pyruvate) 가족;
    • 아스파 테이트 계열;
    • 세린 계열;
    • 글루타메이트 가족;
    • shikimat 가족.

    다른 분류에 따르면, 5 가지 유형의 아미노산이 있습니다 :

    • 황 (시스테인, 메티오닌);
    • 중성 (아스파라긴, 세린, 트레오닌, 글루타민);
    • 산성 (글루탐산, 아스파르트 산) 및 염기성 (아르기닌, 라이신);
    • 지방족 (류신, 이소 류신, 글리신, 발린, 알라닌);
    • 방향족 (페닐알라닌, 트립토판, 티로신).

    또한 실제로 아미노산과 유사하지만 생물학적 특성이 아미노산과 매우 유사한 물질이 있습니다. 주목할만한 예로 타우린 (taurine, 아미노산이라고 부름)이 있습니다.

    보디 빌더 용 아미노산

    보디 빌더는 자체 아미노산 분류를 가지고 있습니다. 스포츠 영양에서는 2 가지 유형의 영양소를 사용합니다 : 유리 아미노산과 가수 분해물. 첫 번째 글리신, 글루타민, 아르기닌은 최대 수송 속도를 특징으로합니다. 두 번째 그룹은 아미노산 수준으로 분리 된 단백질입니다. 이러한 물질은 정상 단백질보다 훨씬 빨리 신체에 흡수되므로 근육은 단백질의 "부분"을 더 빨리 섭취합니다.

    또한 보디 빌딩 용기구의 대체 할 수없는 아미노산이 특히 중요합니다. 그들은 근육 조직의 모양을 유지하는 데 중요합니다. 그리고 신체가 그것들을 독립적으로 합성 할 수 없기 때문에, 보디 빌더는 많은 양의 육류와 유제품, 콩과 달걀을식이 요법에 포함시키는 것이 중요합니다. 또한 근육을 키우고 자하는 사람들은 아미노산이 들어있는식이 보조제를 사용하고 있습니다.

    건강과 아름다움을 위해

    아미노산은 효소와 단백질의 합성에 중요한 역할을한다는 사실 외에도, 신경계와 근육계의 건강, 호르몬 생산 및 신체의 모든 세포 구조를 유지하는 데 중요합니다.

    보디 빌더의 경우 아미노산은 신체 회복에 기여하므로 가장 중요한 물질 중 하나입니다. 단백질의 기초이기 때문에, 아미노산은 아름다운 근육에 없어서는 안되는 물질입니다. 이 유용한 요소는 운동을보다 효과적으로하며 수업 후에 고통스러운 감각을 완화시킵니다. 영양 보충 교재로, 그들은 근육 조직의 파괴를 방지하고 단백질 규정 식에 이상입니다. 또한 지방산을 연소시키고 과도한 식욕을 억제하는 아미노산의 기능에 포함됩니다.

    일상적인 필요 : 누구에게 그리고 얼마나 많이

    매일 복용량은 유기체의 필요와 특성에 따라 각 아미노산에 대해 개별적으로 결정됩니다. 그 사이에, 평균 비율은 일 당 0.5와 2g 사이에서 변화한다.

    아미노산 복합체의 섭취 수준을 높이려면 스포츠 활동에 전문적으로 종사하는 사람들뿐만 아니라 신체 활동이 증가하고 병이 난 후에 집중적 인 정신 작업을 할 때 중요합니다. 아미노산의 올바른 균형은 성장하는 동안 어린이에게 중요합니다.

    보디 빌더를위한 아미노산 복합체에 대한 일일 공제량은 단일 복용량의 물질 5 ~ 20g 범위입니다. 한편, 이러한 영양소를 스포츠 영양과 함께 섭취하는 것은 몇 가지 규칙을 아는 것이 중요합니다. 식품이나 그 대용품, 단백질 또는 지니 어와 함께 사용하면 아미노산의 효능 (흡수 속도)이 현저하게 감소합니다.

    동시에, 유전병 (아미노산의 동화 작용을 위반하는)을 가진 사람들은 권장 일일 섭취량을 초과해서는 안됩니다. 그렇지 않으면 단백질 식품은 위장관 장애, 알레르기를 일으킬 수 있습니다. 또한 당뇨병 환자, 간 질환 환자 또는 특정 효소의 결핍으로 고통받는 사람들은 아미노산 불균형을 일으킬 위험이 있습니다.

    단백질 식품을 섭취하면 달걀 흰자, 생선, 코티지 치즈, 마른 고기 등의 아미노산이 가장 빨리 흡수된다는 사실을 기억해야합니다. 그리고 영양소를보다 집중적으로 흡수하기 위해 영양사는 제품을 적절하게 결합 할 것을 권고합니다. 예를 들어, 우유는 흰 빵 또는 메밀과 결합하고, 코티지 치즈 또는 고기의 단백질은 밀가루 제품과 함께 "쌍"을 구성합니다.

    원인 호르몬 문제

    유익한 물질의 부족은 일반적으로 건강에 영향을 미칩니다. 면역력 저하, 빈혈 및 식욕 부진 - 심각한 영양 불균형 신호. 부적절한 아미노산 섭취로 인해 호르몬 장애, 혼란, 과민 반응 및 우울증이 유발됩니다. 또한 체중 감소, 피부 문제, 이형성 및 졸음은 아미노산 결핍을 암시합니다.

    초과

    과량의 아미노산뿐만 아니라 영양소의 부족은 신체의 파괴를 초래합니다. 사실, 과량의 아미노산으로 인한 부작용의 대부분은 비타민 A, E, C, B hypovitaminosis 및 셀레늄 결핍증에서만 가능합니다.

    히스티딘의 과도한 사용은 거의 항상 관절의 질병으로, 조기에 회색 머리, 대동맥 동맥류입니다. 과도한 티로신은 갑상선 기능 장애인 고혈압을 유발합니다. 고용량의 메티오닌은 심장 발작 또는 뇌졸중입니다.

    필수 아미노산을 찾을 곳

    대부분의 식품 제품 (주로 단백질 식품)에는 약 20 개의 아미노산이 들어 있는데 그 중 10 개가 필수적입니다.

    한편, 이러한 영양소의 목록은 훨씬 넓습니다 : 자연적으로 약 200 개의 아미노산이 있습니다. 그리고 대부분은 건강한 삶에 필요합니다. 이러한 요소 중 일부는 스포츠 영양,식이 보조제, 의약품의 활성 성분이며 동물 사료의 첨가제로도 사용됩니다.

    필수 아미노산의 거의 완전한 복합체는 다음을 포함합니다 :

    아미노산의 다른 유용한 소스는 계란, 우유, 육류 (쇠고기, 돼지 고기, 양고기, 닭고기), 생선 (대구, 꼬치 고기 농작물), 다양한 치즈입니다.

    다른 물질과의 상호 작용

    수용성 아미노산은 아스 코르 빈산, 비타민 A, E 및 B 군의 물질과 완벽하게 결합됩니다. 복합체에서 그들은 여러 번 더 많은 이익을 가져올 수 있습니다. 이 뉘앙스는 비타민과 유용한 영양소가 풍부한 음식 메뉴를 작성할 때 중요합니다.

    아미노산 보충제

    보디 빌더는 아미노산을 영양 보충제로 적극적으로 사용합니다. 이러한 영양소의 방출에는 정제, 캡슐, 분말, 용액 및 심지어 정맥 주사 등 여러 가지 형태가 있습니다.

    식이 보충제로서 아미노산을 섭취하는 시간과 횟수는 목표에 달려 있습니다. 마약을 근육량을 얻기위한 도움으로 섭취하는 경우 운동 전후뿐만 아니라 아침에 아미노산을 마실 필요가 있습니다. 그리고 첫 번째 장소의 약물이 지방 버너 역할을해야한다면 더 자주 마시는 것이 좋습니다 (사용 지침에 얼마나 자주 표시되어 있는지).

    아미노산 선택 방법

    스포츠 영양에 생리 활성 첨가제의 형태로 아미노산, 일반적으로, 기쁨은 저렴하지 않습니다. 그리고 바람에 돈을 버리지 않으려면 구입하기 전에 물건의 품질을 확인하는 것이 중요합니다. 우선, 포장 수명 및 포장 품질에주의를 기울여야하며, 물질 및 색상은 설명과 완전히 일치해야합니다. 또한 대부분의 아미노산은 물에 녹고 쓴맛이 난다.

    아미노산으로 구성

    질소 함유 유기 물질 중에 이중 기능을 갖는 화합물이있다. 아미노산이 특히 중요합니다.

    약 300 개의 다른 아미노산이 생물체의 세포와 조직에서 발견되지만 이들 중 20 개 (α- 아미노산)만이 모든 유기체의 펩타이드와 단백질이 만들어지는 연결 고리 (단, 단백질 아미노산이라고도 함)로 사용됩니다. 단백질 내의 이들 아미노산 배열의 서열은 상응하는 유전자의 뉴클레오티드 서열에 코딩된다. 나머지 아미노산은 자유 분자의 형태와 결합 된 형태로 발견됩니다. 많은 아미노산은 특정 유기체에서만 발견되며, 다양한 유기체 중 하나에서만 발견되는 아미노산이 있습니다. 대부분의 미생물과 식물은 필요한 아미노산을 합성합니다. 동물과 인간은 음식에서 파생 된 이른바 필수 아미노산을 형성 할 수 없다. 아미노산은 단백질과 탄수화물의 대사에 관여하며 유기체에 중요한 화합물 (예 : 핵산의 필수 부분 인 퓨린과 피리 미딘 염기)을 형성하며 호르몬, 비타민, 알칼로이드, 안료, 독소, 항생제 등의 일부입니다. 일부 아미노산은 신경 자극 전달에 매개체 역할을합니다.

    아미노산 - 카르복실기 - COOH 및 아미노기 -NH를 포함하는 유기 양쪽 성 화합물 2.

    아미노산은 카르 복실 산으로 간주 될 수 있으며, 그 분자에서 라디칼의 수소 원자는 아미노기로 대체됩니다.

    1. 아미노기와 카르복실기의 상대적 위치에 따라 아미노산은 α-, β-, γ-, δ-, ε- 등으로 세분됩니다.

    2. 작용기의 수에 따라 산성, 중성 및 염기성이다.

    3. 탄화수소 라디칼의 특성에 의해 지방족 (지방), 방향족, 황 함유 및 헤테로 사이 클릭 아미노산이 구별된다. 상기 아미노산은 지방이다.

    방향족 아미노산의 일례는 파라 - 아미노 벤조산이다 :

    헤테로 사이 클릭 아미노산의 예는 필수 α- 아미노산 인 트립토판이다.

    체계적인 명명법에 따르면, 아미노산의 이름은 아미노산 접두사를 추가하고 카르복실기를 기준으로 아미노기의 위치를 ​​나타내는 것으로 대응하는 산의 이름에서 형성됩니다. 카르복실기의 탄소 원자로부터 탄소 사슬의 번호 매김.

    종종 아미노산의 이름을 짓는 또 다른 방법이 사용되는데, 접두어 아미노는 카르 복실 산의 사소한 이름에 첨가되어 그리스 알파벳의 문자로 아미노 그룹의 위치를 ​​나타냅니다.

    α- 아미노산 R-CH (NH2) COOH

    , 동물과 식물의 생명 과정에서 매우 중요한 역할을하는 사소한 이름이 사용됩니다.

    아미노산

    아미노산 (아미노 카르 복실 산)은 분자가 동시에 카르복시기와 아민기를 포함하는 유기 화합물입니다.

    아미노산은 하나 또는 수 개의 수소 원자가 아민기로 치환 된 카르 복실 산의 유도체로 간주 될 수 있습니다.

    콘텐츠

    의 역사

    단백질 구성에서 아미노산 발견

    물리적 특성

    아미노산은 무색의 결정 성 물질로서 물에 잘 용해됩니다. 그들 중 많은 사람들이 달콤한 맛을 가지고 있습니다.

    일반적인 화학적 성질

    모든 아미노산은 양쪽 성 화합물이며 분자 내에 카르복실기가 존재하기 때문에 산성을 나타낼 수있다 - COOH, 아미노 그룹 -NH 2. 아미노산은 산 및 알칼리와 상호 작용합니다 :

    이 때문에, 물 중의 아미노산 용액은 완충 용액의 특성, 즉 내부 염의 상태에있다.

    아미노산은 일반적으로 카르 복실 산과 아민의 모든 반응 특성을 나타낼 수 있습니다.

    아미노산의 중요한 특징은 펩타이드, 단백질, 나일론, 나일론을 포함한 폴리 아미드의 형성을 유도하는 중축 합 능력입니다.

    아미노산의 등전점은 아미노산 분자의 최대 비율이 0의 전하를 갖는 pH 값이다. 이 pH에서, 아미노산은 전계에서 최소 이동성을 가지며,이 특성은 단백질 및 펩티드뿐만 아니라 아미노산을 분리하는데 사용될 수있다.

    양성 이온은 아미노기가 -NH로 표시되는 아미노산 분자이다3 +, 및 -COO- 형태의 카르복시기를 포함한다. 그러한 분자는 총 충전량이 0 인 중요한 쌍극자 모멘트를 갖는다. 대부분의 아미노산의 결정이 만들어지는 것은이 분자들로부터입니다.

    일부 아미노산은 여러 개의 아미노기와 카르복실기를 가지고 있습니다. 이 아미노산들에 대해서는 특정한 양성 이온에 대해 이야기하는 것이 어렵다.

    방법

    대부분의 아미노산은 단백질의 가수 분해 또는 화학 반응의 결과로 얻을 수 있습니다 :

    광학 이성 질

    글리신을 제외한 살아있는 유기체를 구성하는 모든 α- 아미노산은 비대칭 탄소 원자 (트레오닌 및 이소 루이 신은 2 개의 비대칭 원자를 포함 함)를 함유하고 광학 활성을 갖는다. 자연계에서 발견되는 거의 모든 α- 아미노산은 L- 형태를 가지고 있으며, L- 아미노산 만이 리보솜에서 합성 된 단백질의 구성에 포함됩니다.

    광학적으로 불활성 인 물질 L과 D 형태가 동일한 양으로 형성되기 때문에 "살아있는"아미노산의이 특징은 설명하기가 매우 어렵습니다. 아마도 형태 중 하나 (L 또는 D)의 선택은 단순히 무작위적인 환경의 결합의 결과 일 수 있습니다. 즉, 매트릭스 합성이 시작될 수있는 첫 번째 분자는 특정 형태를 가지며 해당 효소는 그것들에 "적응"됩니다.

    생명체의 D- 아미노산

    대사 적으로 비활성 인 구조 단백질의 아스파라긴 잔기는 느린 자발적 비 효소 성 라세 미화를 겪습니다 : 상아질과 치아 법랑질 단백질에서 L- 아스 파르 테이트는 D- 형태로

    포유류의 나이를 결정하는 데 사용할 수있는 연간 0.1 % [2]. 콜라겐 노화 동안 아스파르트 산 잔기의 라세 미화가 관찰되었는데, 이러한 라세 미화는 아스파라긴산에 특이적이고 아스파르트 산의 자유 카르복시기에 의한 펩타이드 질소의 분자 내 아 실화와 함께 숙신이 미드 고리의 형성으로 진행된다고 추측된다 [3].

    미량 아미노산 분석이 개발됨에 따라 D- 아미노산은 일부 박테리아의 세포벽 (1966)에서 발견되었으며, 이후 고등 생물의 조직에서 발견되었습니다. 그래서 D-aspartate와 D-methionine은 포유 동물에서 신경 전달 물질로 생각됩니다.

    일부 펩타이드는 번역 후 변형 과정에서 형성되는 D- 아미노산으로 구성됩니다. 예를 들어 D- 메티오닌과 D- 알라닌은 남미 양서류의 phyllomedus (dermorphin, dermenkephalin 및 deltorfin)의 피부의 아편 유사 헵 타페 펩티드의 일부입니다. D- 아미노산의 존재는 진통제로서 이들 펩타이드의 높은 생물학적 활성을 결정합니다.

    유사하게, 세균 기원의 펩타이드 항생제가 그람 양성균 인 나이 신, 서브 스틸린 및 에피 더민에 대해 작용하여 형성된다.

    더 자주 D- 아미노산은 곰팡이와 박테리아의 세포에서 비 리보솜 합성에 의해 형성된 펩티드와 그 유도체에서 발견됩니다. 명백하게,이 경우, 펩타이드 합성을 수행하는 효소 복합체의 서브 유닛 중 하나에 의해 이성질체 화되는 L- 아미노산 또한 합성을위한 출발 물질로서 작용한다.

    단백질 생성 아미노산

    단백질 생합성 과정에서 유전 암호에 의해 암호화 된 20 개의 α- 아미노산이 폴리 펩타이드 사슬에 통합됩니다. proteinogenic 또는 standard라고 불리는 이들 아미노산 외에도 일부 단백질에는 번역 후 변형 과정에서 표준에서 발생하는 특정 비표준 아미노산이 있습니다. 최근 selenocysteine ​​(Sec, U) 및 pyrrolysin (Pyl, O)의 번역 전환은 때로 proteinogenic 아미노산이라고도합니다. 이들은 소위 21 번째 및 22 번째 아미노산입니다.

    이 20 개의 아미노산이 왜 "선택"되었는지에 대한 의문은 아직 해결되지 않은 채로 남아 있습니다. 이들 아미노산이 다른 유사 아미노산보다 무엇이 더 바람직한지는 분명하지 않다. 예를 들어, 트레오닌, 이소 루이 신 및 메티오닌 생합성 경로의 중요한 중간 대사 산물은 α- 아미노산 호모 세린이다. 분명히, 호모 세린은 아주 오래된 대사 산물이지만, 트레오닌, 이소 루이 신과 메티오닌의 경우 아미노산 -tRNA 합성 효소, tRNA가 있으며 호모 세린은 그렇지 않습니다.

    20 단백질 성 아미노산의 구조식은 대개 단백 생성 아미노산의 표로 주어진다 :

    proteinogenic 아미노산의 단일 문자 지정을 암기하기 위해 니모닉 규칙 (마지막 칼럼)이 사용됩니다.

    아미노산과 단백질 생합성

    단백질 아미노산

    표준 아미노산 및 단백질 합성의 주 개념에 대한 간략한 개요

    아미노산 - (아미노 카르 복실 산; amk) - 분자 내에 카르복시기와 아민 기 (아미노기)가 동시에 포함 된 유기 화합물. 즉 minic acid는 하나 또는 여러 개의 수소 원자가 아미노기로 치환 된 carboxylic acid의 유도체로 간주 될 수 있습니다.

    • 카르복실기 (카르복시) -COOH는 카르복시산의 일부이고 산성을 결정하는 기능성 1가 작용기이다.
    • 아미노 그룹 - 기능적 화학 1가 그룹 -NH2, 하나의 질소 원자 및 2 개의 수소 원자를 함유하는 유기 라디칼.

    다른 방식으로 분류 될 수있는 200 개 이상의 자연 발생 아미노산이 알려져 있습니다. 구조적 분류는 아미노산의 알파, 베타, 감마 또는 델타 위치에있는 작용기의 위치에 기초한다.

    이 분류 외에도 극성, pH 수준, 측쇄 그룹 (지방족, 비 환식, 방향족 아미노산, 수산기 또는 황을 함유 한 아미노산 등)의 유형과 같은 분류가 있습니다.

    단백질 형태로 아미노산은 인체의 근육, 세포 및 기타 조직의 두 번째 (수분 후) 성분입니다. 아미노산은 신경 전달 물질 수송 및 생합성과 같은 과정에서 중요한 역할을합니다.

    아미노산의 일반 구조

    아미노산은 생물학적으로 중요한 아미노기 (-NH2) 및 카르 복실 산 (-COOH)을 포함하고, 각 아미노산에 특이적인 측쇄를 갖는다. 아미노산의 핵심 요소는 탄소, 수소, 산소 및 질소입니다. 다른 요소는 특정 아미노산의 측쇄에 있습니다.

    도 4 1 - 단백질을 구성하는 α- 아미노산의 일반 구조 (프롤린을 제외하고). 아미노산 분자 - 아미노기 NH2, 카르복실기 COOH, 라디칼 (모든 α- 아미노산은 다르다), α- 탄소 원자 (중심부).

    아미노산의 구조에서 각 아미노산에 특이적인 측쇄는 문자 R로 표시됩니다. 카르복시기 근처에 위치한 탄소를 알파 탄소라고하며, 측쇄가이 원자에 연결된 아미노산을 알파 아미노산이라고합니다. 그들은 자연에서 가장 일반적인 형태의 아미노산을 대표합니다.

    알파 - 아미노산에서 글리신을 제외하고, 알파 - 탄소는 키랄 탄소 원자입니다. 탄소 사슬이 알파 탄소에 결합 된 아미노산 (예 : 라이신 (L- 라이신))의 경우 탄소는 알파, 베타, 감마, 델타 등으로 지정됩니다. 일부 아미노산은 베타 또는 감마 탄소에 부착 된 아미노기를 가지므로 베타 또는 감마 아미노산이라고합니다.

    아미노산의 측쇄의 성질은 네 그룹으로 나뉘어진다. 측쇄는 약산, 약 염기, 또는 에멀 솔리드 (측쇄가 극성 인 경우) 또는 소수성, 저수 분해성 물질 (측쇄가 비극성 인 경우)을 갖는 아미노산을 제조 할 수있다.

    용어 "분지 쇄 아미노산"은 지방족 비선형 측쇄를 갖는 아미노산을 말하며, 이들은 류신, 이소류신 및 발린이다.

    프롤린은 알파 아미노기에 부착 된 유일한 단백질 생성 성 아미노산이며, 따라서이 위치에 2 급 아민을 함유 한 유일한 단백질 생성 성 아미노산이기도합니다. 비록 현재의 생화학 적 명명법에서 아미노산뿐만 아니라 "N- 알킬화 알파 - 아미노산"(아미노산 - 카르 복실 산 함유)을 포함하고 있지만 프로틴은 일차 아미노기가 결핍되어 있기 때문에 이미 노산이다. (NH) 등이 있으며 단백질의 일부이며 교환은 아미노산의 교환과 밀접한 관련이 있으며 아미노산은 아미노산과 접촉하기 때문에 아미노산이 접촉 수소화되어 아미노산으로 변환된다. rupp - NH 분자 그룹. 2가 2 차 아민 및 펩타이드에 함유되어 있으며 유리 형태로 2가 암모니아 라디칼은 존재하지 않는다.

    알파 아미노산

    제 1 (알파) 탄소 원자에 결합 된 아민 및 카르복실기를 갖는 아미노산은 생화학에서 특히 중요하다. 그들은 2-, 알파 또는 알파 아미노산으로 알려져 있습니다 (대부분의 경우 일반 식은 H2NCHRCOOH, 여기서 R은 "측쇄"로 알려진 유기 치환기 임); 종종 "아미노산"이라는 용어는 이들을 의미합니다.

    이들은 22 가지의 단백질 생성 성 (즉, "단백질 생성") 아미노산을 펩타이드 사슬 ( "폴리 펩타이드")로 결합하여 광범위한 단백질의 생성을 보장합니다. 일부 박테리아와 일부 항생제는 일부 D- 아미노산 ( "오른쪽"이성체)을 포함하고 있지만 L- 입체 이성질체 ( "왼쪽"이성질체)입니다.

    도 4 2. 펩타이드 결합 - 알파 - 아미노기 (-NH)의 상호 작용의 결과로 단백질과 펩타이드가 형성 될 때 발생하는 일종의 아미드 결합.2) 한 아미노산과 다른 아미노산의 α- 카르복실기 (-COOH)

    2 개의 아미노산 (1)과 (2)로부터 디 펩티드 (2 개의 아미노산 사슬)와 물 분자가 형성된다. 동일한 계획에 따르면, 리보솜은 아미노산의 더 긴 사슬을 생성한다 : 폴리 펩타이드와 단백질. 단백질의 "구성 요소"인 다른 아미노산은 급진적 R에 의해 구별된다.

    광학 이성 질 아미노산

    도 4 3. 아미노산 알라닌의 광학 이성질체

    2 번째 탄소 원자에 대한 아미노기의 위치에 따라 α-, β-, γ- 및 기타 아미노산이 방출됩니다. 포유 동물의 유기체의 경우 α- 아미노산이 가장 특징적입니다. 글리신을 제외한 살아있는 유기체의 모든 α- 아미노산은 비대칭 탄소 원자 (두 개의 비대칭 원자를 포함하는 트레오닌 및 이소 루이 신)를 함유하고 있으며 광학 활성을 가지고 있습니다. 자연계에서 발견되는 거의 모든 α- 아미노산은 L- 배열을 가지고 있으며, L- 아미노산 만이 리보솜에서 합성 된 단백질의 구성에 포함됩니다.

    글리신을 제외한 모든 표준 알파 - 아미노산은 서로 거울상 인 L 또는 D 아미노산이라고하는 2 개의 거울상 이성질체 중 하나의 형태로 존재할 수 있습니다.

    D, L은 입체 이성질체를 표시하는 시스템입니다.

    이 시스템에 따르면, L- 구성은 피셔 투영의 참조 그룹이 수직선 (라틴어 "laevus"- 왼쪽)의 왼쪽에있는 스테레오 측정에 할당됩니다. 피셔 투영법에서 가장 산화 된 탄소 원자가 상단에 위치한다는 것을 기억해야한다 (원칙적으로,이 원자는 카르복시기 COON 또는 카르 보닐 CH = O 기의 일부이다). 또한 피셔 투영법에서는 모든 수평 링크가 관찰자를 향하고 수직 링크가 관찰자에서 제거됩니다. 따라서, 기준 그룹이 오른쪽의 피셔 투영에 위치한다면 입체 이성체는 라틴어 "덱스터 (Dexter)"- 오른쪽)에서 D - 구성을 갖습니다. α- 아미노산에서 NH 기는 대조군으로 사용된다.2

    거울상 이성질체는 한 쌍의 입체 이성질체이며, 거울상이면서 우주에서 양립 할 수 없다. 두 가지 거울상 이성질체의 고전적인 그림은 오른쪽과 왼쪽 손바닥 일 수 있습니다. 그들은 같은 구조이지만 공간적 방향이 다릅니다. 거울상 이성질체 형태의 존재는 키랄성 분자의 존재와 관련이 있습니다.이 성질은 공간에서 거울 반사와 결합하지 않습니다. 아미노산은 키랄 분자의 예입니다.

    거울상 이성질체는 물리적 특성이 동일하다. 그들은 키랄 매질과의 상호 작용, 예를 들어 빛의 조사에 의해서만 구별 될 수있다. 거울상 이성질체는 achiral 환경에서 achiral 시약과의 화학 반응에서도 동일하게 작용합니다. 그러나, 시약, 촉매 또는 용매가 키랄성 인 경우, 거울상 이성질체의 반응성은 일반적으로 상이하다. 대부분의 키랄성 천연 화합물 (아미노산, 모노 사카 라이드)은 1 개의 거울상 이성질체로 존재합니다. 거울상 이성질체의 개념은 의약품에서 중요합니다. 다양한 약물 거울상 이성질체는 상이한 생물학적 활성을 갖는다.

    표준 아미노산

    (단백질 성)

    단백질 생합성 과정에서 유전 암호에 의해 암호화 된 20 개의 α- 아미노산이 폴리 펩타이드 사슬에 결합됩니다 (그림 4 참조). proteinogenic 또는 standard라고 불리는 이들 아미노산 외에도 일부 단백질에는 번역 후 변형 과정에서 표준에서 발생하는 특정 비표준 아미노산이 있습니다.

    최근에, 셀레 노 시스테인 및 피 롤리 신에서 번역 전환 된 단백질 성 아미노산이라고도합니다. 이들은 소위 21 번째 및 22 번째 아미노산입니다.

    아미노산은 단백질을 구성하는 구조 화합물 (단량체)입니다. 그들은 긴 사슬 펩타이드, 폴리 펩타이드 또는 단백질이라 불리는 짧은 폴리머 사슬을 형성하기 위해 함께 결합합니다. 이 중합체는 선형이고 비 분지 모양이며, 사슬 내의 각 아미노산은 인접한 2 개의 아미노산에 결합되어있다.

    도 4 5. 번역 과정에서 리보솜 (단백질 합성)

    단백질을 만드는 과정을 번역 (translation)이라고하며, 리보 자임을 통해 성장하는 단백질 사슬에 아미노산을 단계적으로 추가하는 작업을 리보솜에 의해 수행합니다. 아미노산이 첨가되는 순서는 신체의 유전자 중 하나의 RNA의 복사본 인 mRNA 템플릿을 사용하여 유전 암호로 읽혀집니다.

    번역 - 리보솜의 단백질 생합성

    도 4 6 폴리펩티드 연신 단계.

    22 개의 아미노산은 자연적으로 폴리 펩타이드에 혼입되며 단백질 생성 성 또는 천연 아미노산으로 불린다. 이 중 20 개는 범용 유전 암호를 사용하여 부호화됩니다.

    나머지 2 개 (셀레 노 시스테인과 피로 리신)는 독특한 합성 메커니즘에 의해 단백질에 통합됩니다. Selenocysteine은 번역 된 mRNA가 정지 코돈 대신에 UGA 코돈을 부르는 SECIS 요소를 포함 할 때 형성된다. Pyrrolysin은 메탄 생산에 필요한 효소의 구성에서 일부 methanogenic archaea에 의해 사용됩니다. UAG 코돈으로 암호화되어 있으며, 다른 생물체에서는 대개 종결 코돈의 역할을합니다. 코돈 UAG 다음에는 PYLIS 서열이 뒤 따른다.

    도 4 7. 폴리 펩타이드 사슬 - 단백질의 주요 구조.

    단백질은 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차 구조의 4 가지 수준으로 구성됩니다. 1 차 구조는 폴리펩티드 사슬의 아미노산 잔기의 서열이다. 단백질의 1 차 구조는 대개 아미노산 잔기에 대해 단일 문자 또는 3 문자로 표시되며, 2 차 구조는 수소 결합에 의해 안정화 된 폴리펩티드 체인 단편의 국부적 인 배열이다.3 차 구조는 폴리펩티드 사슬의 공간 구조이다. 구조적으로 소수성 상호 작용이 중요한 역할을하는 다양한 유형의 상호 작용에 의해 안정화 된 2 차 구조 요소로 구성됩니다. 4 차 구조 (또는 서브 유닛, 도메인) - 단일 단백질 복합체의 일부로서 여러 폴리펩티드 사슬의 상호 배열.

    도 4 8. 단백질의 구조적 구성

    비표준 아미노산

    (비 단백질 성)

    표준 아미노산 외에도 비 단백질 또는 비표준이라고하는 많은 다른 아미노산이 있습니다. 이러한 아미노산은 단백질 (예 : L-carnitine, GABA)에서 발견되지 않거나 표준 세포 메커니즘 (예 : 히드 록시 프롤린 및 셀레 노 메티오닌)을 사용하여 격리되어 직접 생산되지 않습니다.

    단백질에서 발견되는 비표준 아미노산은 번역 후 변형, 즉 단백질 합성 과정에서 번역 후 변형에 의해 형성된다. 이러한 변형은 종종 단백질의 기능 또는 조절에 필요하다. 예를 들어, 글루타메이트 카르 복 실화는 칼슘 이온의 결합을 향상시킬 수 있으며, 프롤린 하이드 록 실화는 결합 조직 유지에 중요합니다. 다른 예는 라이신 잔기를 변형시켜 번역 개시 인자 EIF5A에 하이 쭈 신이 형성되는 것이다. 이러한 변형은 또한 단백질의 국소화를 결정할 수 있는데, 예를 들어, 긴 소수성 기의 첨가는 단백질을 인지질 막에 결합시킬 수있다.

    일부 비표준 아미노산은 단백질에서 발견되지 않습니다. 이들은 란 티오 닌, 2- 아미노 이소 부티르산, 데 하이드로 알라닌 및 감마 - 아미노 부티르산이다. 비표준 아미노산은 표준 아미노산의 중간 대사 경로로 종종 발견됩니다. 예를 들어 오르니 틴과 시트룰린은 산성 이화 작용의 일부로 오르니 틴 순환에서 발견됩니다.

    알파 아미노산의 생물학에서의 지배력에 대한 드문 예외는 베타 - 아미노산 베타 - 알라닌 (3- 아미노 프로판 산)으로 식물 및 미생물에서 코엔자임 A의 성분 인 판토텐산 (비타민 B5)을 합성하는 데 사용됩니다. 특히 프로피온산균에 의해 생성됩니다.

    아미노산 기능

    단백질 및 비 단백질 기능

    많은 단백질 성 및 비 단백질 성 아미노산 또한 신체에서 비 단백질 관련 중요한 역할을합니다. 예를 들어, 인간의 뇌에서 glutamate (표준 글루타민산)과 gamma-aminobutyric acid (GABA, 비표준 감마 아미노산)는 주요 흥분성 및 억제 성 신경 전달 물질입니다. 히드 록시 프롤린 (콜라겐의 결합 조직의 주성분)은 p-lin으로부터 합성됩니다. 표준 아미노산 글리신은 적혈구에 사용되는 포르피린 합성에 사용됩니다. 비표준 카르니틴은 지질 수송에 사용됩니다.

    그들의 생물학적 중요성 때문에, 아미노산은 영양에 중요한 역할을하며 식품 첨가물, 비료 및 식품 기술에 일반적으로 사용됩니다. 업계에서는 아미노산이 의약품, 생분해 성 플라스틱 및 키랄 촉매의 제조에 사용됩니다.

    1. 아미노산, 단백질 및 영양

    인체의 아미노산 결핍의 생물학적 역할과 결과에 대해서는 필수 및 비 필수 아미노산 표에있는 정보를 참조하십시오.

    식품과 함께 인체에 도입되면 20 개의 표준 아미노산이 단백질 및 기타 생체 분자를 합성하는 데 사용되거나 에너지 원으로 요소 및 이산화탄소로 산화됩니다. 산화는 트랜스 아미나 제 (transaminase)를 통한 아미노 그룹의 제거로 시작한 다음 아미노 그룹은 요소 사이클에 포함됩니다. 트랜스 아미드 화 (transamidation)의 또 다른 생성물은 케톤 산 (citrate acid cycle)으로 들어가는 케 토산 (keto acid)이다. Glucogenic amino acids는 또한 gluconeogenesis를 통해 포도당으로 전환 될 수 있습니다.

    인체가 정상적인 성장에 필요한 양으로 다른 화합물과 독립적으로 합성 할 수 없기 때문에 20 개의 표준 아미노산 중 8 개 (발린, 이소 루이 신, 루신, 라이신, 메티오닌, 트레오닌, 트립토판, 페닐알라닌)은 필수 불가결이라고합니다. 음식 그러나 현대적인 개념에 따르면 히스티딘과 아르기닌은 어린이에게 필수 아미노산이기도합니다. 다른 사람들은 특정 연령의 사람들이나 질병이있는 사람들에게 조건 적으로 불가결 할 수 있습니다.

    단백질

    단백질 (단백질, 폴리 펩타이드)은 알파 - 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결된 사슬 모양의 고분자 유기 물질입니다. 살아있는 유기체에서 단백질의 아미노산 조성은 유전 암호에 의해 결정되며, 합성에서는 대부분의 경우 20 개의 표준 아미노산이 사용됩니다.

    도 4 9. 단백질은 음식 일뿐입니다. 단백질 화합물의 종류.

    모든 살아있는 유기체는 단백질로 구성되어 있습니다. 다양한 형태의 단백질이 살아있는 생물체에서 일어나는 모든 과정에 참여합니다. 신체에서 근육, 인대, 힘줄, 모든 장기와 땀샘, 머리카락, 못은 단백질로 형성됩니다. 단백질은 체액과 뼈의 일부입니다. 신체의 모든 과정을 촉매하고 조절하는 효소와 호르몬 또한 단백질입니다. 신체의 단백질 부족은 건강에 위험합니다. 각 단백질은 독특하며 특별한 목적으로 존재합니다.

    식품 및 단백질

    단백질은 동물과 인간의 영양 (주요 출처 : 육류, 가금류, 생선, 우유, 견과류, 콩과 식물, 곡물, 야채, 과일, 딸기 및 버섯)의 중요한 부분이며 모든 필요한 아미노산과 부분은 단백질 식품에서 나옵니다. 소화 과정에서 효소는 소비 된 단백질을 아미노산으로 파괴합니다. 아미노산은 신체 자체 단백질의 생합성에 사용되거나 에너지에 대한 추가 분해를 거칩니다.

    현대의 영양 과학은 단백질이 양뿐만 아니라 신체의 아미노산 필요성을 충족시켜야한다고 주장합니다. 이러한 물질은 인체에 특정 비율로 들어가야합니다.

    단백질 합성 과정은 끊임없이 몸 속에 있습니다. 적어도 하나의 바꾸어 놓을 수없는 아미노산이 없으면 단백질의 형성이 중단됩니다. 이것은 소화기 장애에서 우울증 및 어린이들의 기절에 이르기까지 다양한 심각한 건강 문제를 일으킬 수 있습니다. 물론이 문제에 대한 이러한 고려는 매우 단순합니다. 생명체의 세포에서 단백질의 기능은 다른 생체 고분자 - 다당류 및 DNA의 기능보다 다양합니다.

    또한 단백질 외에도 많은 단백질이 아닌 물질 (아래 참조)이 특수 기능을 수행하는 아미노산으로 형성됩니다. 예를 들어, 콜린 (인지질의 일부이며 신경 전달 물질 아세틸 콜린의 전구체 인 비타민 유사 물질 - 신경 전달 물질은 한 신경 세포에서 다른 신경 세포로 신경 자극을 전달하는 화학 물질이므로 일부 아미노산은 정상적인 뇌 기능에 필수적입니다)..

    2. 비 단백질 아미노산 기능

    아미노산 신경 전달 물질

    주 : 신경 전달 물질 (신경 전달 물질, 매개체)은 전기 화학적 자극이 신경 세포에서 신경 세포 사이의 시냅스 공간을 통해 전달되는 생물학적 활성 화학 물질뿐 아니라 뉴런에서 근육 조직 또는 선 세포로 전달됩니다. 자체 조직 및 기관의 정보를 위해 인체는 특수 화학 물질 인 신경 전달 물질을 합성합니다. 자율 신경계 (ANS)에 "종속"인 인체의 모든 내부 조직과 기관에는 신경이 갖춰져 있습니다. 즉, 신경 세포가 신체의 기능을 제어합니다. 센서로서, 그들은 생물체의 상태에 대한 정보를 수집하여이를 적절한 센터로 전송하며, 그로부터 교정 조치가 주변으로 이동합니다. 자율 규제를 위반하면 내부 장기가 오작동 할 수 있습니다. 정보의 전달 또는 관리는 중재자 (mediator) (중재자 - 매개체) 또는 신경 전달 물질 (neurotransmitters)이라는 특별한 중간 화학 물질의 도움을 받아 수행됩니다. 그들의 화학적 성질로 인해 mediators는 biogenic amine, amino acids, neuropeptides 등과 같은 다른 그룹에 속해있다. 현재 mediator와 관련된 50 개 이상의 화합물이 연구되었다.

    인체에서는 많은 아미노산이 다른 분자를 합성하는 데 사용됩니다. 예를 들면 다음과 같습니다.

    • 트립토판은 신경 전달 물질 세로토닌의 전구체입니다.
    • L 티로신과 그 전임상 인 페닐알라닌은 신경 전달 물질 인 도파민 카테콜라민, 아드레날린, 노르 아드레날린의 전구체입니다.
    • 글리신은 헴과 같은 포르피린의 전구체입니다.
    • 아르기닌은 산화 질소의 전구체입니다.
    • Ornithine과 S-adenosylmethionine은 폴리아민 전구체입니다.
    • 아스파 테이트, 글리신 및 글루타민은 뉴클레오티드 전구체이다.

    그러나, 수많은 다른 비표준 아미노산의 모든 기능이 아직 알려져 있지는 않습니다. 일부 비표준 아미노산은 초식 동물로부터 보호하기 위해 식물에 의해 사용됩니다. 예를 들어, canavanine은 많은 콩과 Canavalia gladiata (xiphoid canal)에서 대량으로 발견되는 arginine의 유사체입니다. 이 아미노산은 곤충과 같은 포식자로부터 식물을 보호하며, 사용하면 일부 처리되지 않은 콩류가 사람에게 질병을 일으킬 수 있습니다.

    단백질 생성 성 아미노산의 분류

    단백질 합성에 필요한 예 20 단백질 성 α- 아미노산의 분류를 고려한다

    다양한 아미노산 중에서 20 개만이 단백질의 세포 내 합성 (단백질 생성 성 아미노산)에 관여합니다. 약 40 종의 비 단백질 성 아미노산도 인체에서 발견되었습니다. 모든 단백질 생성 성 아미노산은 α- 아미노산입니다. 예를 들어, 추가 분류 방법을 보여줄 수 있습니다. 아미노산의 이름은 일반적으로 세 번째 문자 지정으로 줄여 씁니다 (페이지 상단의 폴리펩티드 사슬의 그림 참조). 분자 생물학 전문가는 또한 각 아미노산에 대해 단일 문자 기호를 사용합니다.

    1. 측면 라디칼의 구조에 방출 :

    • 지방족 (알라닌, 발린, 류신, 이소 류신, 프롤린, 글리신) - 방향족 결합을 포함하지 않는 화합물.
    • 방향족 (페닐알라닌, 티로신, 트립토판)

    방향족 화합물 (경기장)

    - 방향족 계를 그들의 조성으로 갖는 환상 유기 화합물. 주요 특유의 특성은 방향족 계의 증가 된 안정성 및 불포화에도 불구하고 치환 반응에 대한 경향이며 부착이 아니다.

    벤조이드 (arenes의 경기장 및 구조 유도체, 벤젠 핵 포함) 및 비 벤조 이드 (기타) 방향족 화합물이 있습니다.

    방향족 성은 불포화 결합의 공액 고리가 비정상적으로 높은 안정성을 나타내는 몇몇 화합물의 특별한 특성이다.

    • 황 원자를 포함하는 황 함유 (시스테인, 메티오닌) S
    • OH 그룹 (세린, 트레오닌, 티로신 다시)을 포함하는
    • 추가적인 COOH 그룹 (아스파르트 산 및 글루탐산)을 함유하고,
    • 엑스트라 NH2-그룹 (라이신, 아르기닌, 히스티딘, 또한 글루타민, 아스파라긴).

    2. 측면 라디칼의 극성

    비극성 아미노산 (방향족, 지방족)과 극성 (비 전하, 음전하 및 양전하)이 있습니다.

    3. 산성 기초 재산

    산 - 염기 특성은 중성 (대부분), 산성 (아스파르트 산 및 글루탐산) 및 염기성 (라이신, 아르기닌, 히스티딘) 아미노산으로 나누어집니다.

    4. 필수 불가결

    신체에 필요한 경우 체내에서 합성되지 않은 물질을 분비하고 필수 아미노산 (류신, 이소 루이 신, 발린, 페닐알라닌, 트립토판, 트레오닌, 라이신, 메티오닌)을 식품과 함께 공급해야합니다. 교체 가능한 아미노산은 대사 반응에서 탄소 골격이 형성되고 아미노산을 형성 할 수있는 아미노 그룹을 어떻게 든 얻을 수 있습니다. 2 개의 아미노산은 조건 적으로 필수 불가결하다 (아르기닌, 히스티딘), 즉 그의 합성은 불충분 한 양, 특히 소아에서 일어난다.