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다람쥐. 단백질의 성질.

단백질 - 거대한 분자량을 가진 천연 폴리 펩타이드. 그들은 모든 살아있는 유기체의 일부이며 다양한 생물학적 기능을 수행합니다.

단백질의 구조.

단백질은 4 가지 수준의 구조를 가지고 있습니다 :

  • 단백질의 주요 구조는 공간에서 접혀진 폴리펩티드 사슬의 아미노산의 선형 서열이다 :
  • 단백질의 2 차 구조는 폴리펩티드 사슬의 입체 구조이다. NH와 CO 그룹 사이의 수소 결합으로 인해 공간에서 비 틀린다. 누워 두 가지 방법이 있습니다 : α - 헬릭스와 β - 구조.

나선형 바깥에있는 4 번 아미노산 잔기에 1 회 맞습니다.

폴리펩티드 사슬은 늘어나고, 그 부분은 서로 평행하며 수소 결합으로 유지됩니다.

  • 단백질의 3 차 구조는 공간에서 소용돌이 치는 α 나선 구조 또는 β 구조의 3 차원 표현이다.

이 구조는 시스테인 잔기 사이의 디설파이드 브릿지 -S-S-에 의해 형성된다. 그러한 구조의 형성은 반대 전하를 띤 이온을 포함한다.

  • 단백질의 4 차 구조는 서로 다른 폴리펩티드 사슬 사이의 상호 작용으로 인해 형성됩니다 :

단백질 합성

합성은 고체상 방법을 기본으로하며, 첫 번째 아미노산은 고분자 담체에 고정되어 있으며 새로운 아미노산이 연속적으로 스티치됩니다. 폴리머가 폴리펩티드 체인으로부터 분리 된 후.

단백질의 물리적 성질.

단백질의 물리적 특성은 구조에 의해 결정되므로 단백질은 구형 (물에 용해 됨)과 섬유질 (물에 불용성)으로 나뉩니다.

단백질의 화학적 성질.

1. 단백질의 변성 (1 차 보존에 의한 2 차 및 3 차 구조물의 파괴). 변성의 예는 계란을 끓일 때 달걀 흰자를 접는 것이다.

2. 단백질의 가수 분해 - 아미노산의 형성과 함께 산성 또는 알칼리성 용액에서 1 차 구조의 돌이킬 수없는 파괴. 따라서 단백질의 양적 조성을 설정할 수 있습니다.

3. 질적 인 반응 :

뷰렛 반응은 알칼리성 용액에서 펩타이드 결합과 구리 (Ⅱ) 염의 상호 작용입니다. 반응이 끝나면 용액이 자주색으로 변합니다.

Ksantoproteinovy ​​반응 - 질산과의 반응에서 노란색 착색이 관찰됩니다.

단백질의 생물학적 중요성.

1. 단백질은 건축 자재이며, 근육, 뼈 및 조직은 그것으로 만들어집니다.

2. 단백질 - 수용체. 신호는 환경에서 이웃하는 세포로부터 전달되고 감지됩니다.

3. 단백질은 신체 면역계에서 중요한 역할을합니다.

4. 단백질은 전달 기능을 수행하고 분자 또는 이온을 합성 또는 축적 부위로 전달합니다. (헤모글로빈은 조직에 산소를 운반합니다.)

5. 단백질 - 촉매 - 효소. 이들은 수백만 번 반응을 가속화하는 매우 강력한 선택 촉매입니다.

체내에서 합성 될 수없는 많은 아미노산이 있습니다 - 필수적으로, 아미노산은 tizin, 페닐알라닌, 메티 닌, 발린, 류신, 트립토판, 이소 루이 신, 트레오닌과 같이 음식으로 만 얻어집니다.

세포 내 단백질의 주요 기능

복잡성, 형태 및 구성의 다양성으로 인해 단백질은 세포 및 생물체 전체의 중요한 활동에 중요한 역할을합니다.

단백질은 생물학적 기능을 수행하는 단일 폴리 펩타이드 또는 여러 폴리 펩타이드의 집합체입니다.

폴리 펩타이드는 화학 개념입니다. 단백질은 생물학적 개념입니다.

생물학에서는 단백질의 기능을 다음과 같은 유형으로 나눌 수 있습니다.

1. 건물 기능

단백질은 세포 및 세포 외 구조의 형성에 관여한다. 예 :

  • 각질 - 머리카락, 손톱, 깃털, 발굽
  • 콜라겐 - 연골과 힘줄의 주성분.
  • 엘라스틴 (인대);
  • 세포막 단백질 (주로 당 단백질)

2. 수송 기능

일부 단백질은 다양한 물질을 부착하여이를 세포의 한 위치에서 다른 위치로 옮겨 다양한 조직과 장기에 전달할 수 있습니다. 예 :

  • 지단백질 (lipoproteins) - 지방의 이동을 담당한다.
  • 헤모글로빈 - 산소 수송, 혈액 단백질 헤모글로빈은 산소를 부착하고 그것을 폐에서 모든 조직과 기관으로 수송하며, 폐에서 이산화탄소를 운반합니다.
  • 합 토글 로빈 - 헴 수송),
  • 트랜스페린 - 철 운반.

단백질은 칼슘, 마그네슘, 철, 구리 및 기타 이온의 양이온을 혈액으로 운반합니다.

세포막의 구성은 특정 물질과 이온을 세포에서 환경으로 그리고 다시 환경으로 활성적이고 엄격하게 선택적으로 전달하는 특정 단백질을 포함합니다. 세포막을 통한 물질의 운반은 Na +, K + -ATPase (나트륨과 칼륨 이온의 반대 방향 막 투과), Ca 2+ -ATPase (세포에서 칼슘 이온의 펌핑), 글루코오스 운반자에 의해 수행됩니다.

3. 규제 기능

몸 단백질의 큰 그룹은 신진 대사 과정의 조절에 관여합니다. 단백질 호르몬은 대사 과정 조절에 관여합니다. 예 :

  • 호르몬 인슐린은 혈당 수치를 조절하고 글리코겐의 합성을 촉진합니다.

4. 보호 기능

  • 외부 단백질 또는 미생물 (항원)이 체내로 침투하는 것에 대한 응답으로, 특수한 단백질, 즉 이들을 결합 및 중화 할 수있는 항체가 형성됩니다.
  • 피브리노겐으로 형성된 피브린은 출혈을 멈추게합니다.

5. 모터 기능

  • 수축 단백질 인 액틴과 미오신은 다세포 동물의 근육 수축, 식물 잎의 움직임, 원생 동물의 섬모의 깜박임 등을 제공합니다.


6. 신호 기능

  • 단백질 분자 (수용체)는 세포의 표면 막에 내장되어 있으며 환경 요인의 작용에 반응하여 3 차 구조를 변화시켜 외부 환경으로부터 신호를 수신하고 세포에 명령을 전달할 수 있습니다.

7. 저장 함수

  • 동물의 몸에서는 단백질은 원칙적으로 계란 알부민, 우유 카제인을 제외하고는 저장되지 않습니다. 동물과 장기간의 단식으로 근육 단백질, 상피 조직 및 간을 사용합니다.
  • 그러나 신체의 단백질로 인해 일부 물질은 예를 들어 헤모글로빈 분해 중에 철분이 체내에서 제거되지는 않지만 보존되어 단백질 ferritin과 복합체를 형성 할 수 있습니다.

8. 에너지 기능

  • 단백질 1g이 최종 제품으로 분해되면서 17.6kJ가 방출됩니다. 첫째, 단백질은 아미노산으로 분해되고 최종 생성물 인 물, 이산화탄소 및 암모니아로 분해됩니다. 그러나 에너지 원으로서 단백질은 다른 자원 (탄수화물과 지방)이 소비 될 때만 사용됩니다 (생화학 자의 한 사람에 따르면 : 단백질을 에너지로 사용하는 것은 달러 지폐로를 가열하는 것과 같습니다).

9. 촉매 (효소) 기능

  • 단백질의 가장 중요한 기능 중 하나. 단백질에 의해 제공됨 - 세포에서 발생하는 생화학 반응을 촉진시키는 효소.

효소 또는 효소는 생물학적 촉매 인 특수 부류의 단백질입니다. 효소 덕분에 생화학 반응은 빠른 속도로 진행됩니다. 효소가 효력을 발휘하는 물질을 기질이라 부릅니다.

효소는 두 그룹으로 나눌 수 있습니다 :

  1. 간단한 효소는 간단한 단백질, 즉 아미노산만으로 이루어져있다.
  2. 복잡한 효소는 복잡한 단백질, 즉 단백질 부분 이외에, 그들은 비 단백질 성 그룹 - 보조 인자를 포함한다. 일부 효소의 경우 비타민은 보조 인자 역할을합니다.

10. 부동액 기능

  • 일부 살아있는 유기체의 혈장에는 저온에서 동결되는 것을 막는 단백질이 들어 있습니다.

11. 영양 (예비) 기능.

  • 이 기능은 소위 예비 단백질 (예 : 계란 단백질 (ovalbumin))과 같은 태아 영양 공급원에 의해 수행됩니다. 주요 우유 단백질 (카제인)은 또한 주로 영양 기능을 수행합니다. 많은 다른 단백질들이 체내에서 아미노산의 원천으로 사용되며, 이것은 대사 과정을 조절하는 생물학적 활성 물질의 전구체입니다.

답변으로 과제 및 생물학 옵션을 해결하십시오.

세포에서 단백질의 역할은 무엇입니까?

기사의 내용

  • 세포에서 단백질의 역할은 무엇입니까?
  • 어떤 종류의 RNA가 세포에 존재합니까?
  • 물의 생물학적 역할은 무엇입니까?
  • 어떻게 인체에 단백질이 교환 되는가?

단백질은 미생물 과학자들로부터 세심한 관심의 대상이되는 독특한 천연 요소입니다. 이것은 독립적으로 합성되거나 소비 된 물질로부터 인체에 의해 분리 된 천연 자연 건축 요소입니다.

전통적으로 단백질의 기초는 과학이 많은 것을 아는 아미노산이라고 할 수 있습니다. 단백질 구성에는 20 가지 유형 만 포함되지만 많은 조합이 있습니다. 이러한 조합에 따라 단백질은 합성되거나 오히려 특별한 모양으로 합성됩니다.

단백질의 종류

유형 및 목적 별 단백질은 다음과 같습니다 :
- 건설, 재현 할 수있는 세포 허용,
- 산소 수송
- 효소 적으로, 세포의 생화학 적 반응성을 보증하는 역할을하며,
- 보호 또는 면역,
- 규제,
- 신호,
- 에너지 등. 수만 개의 단백질이 동시에 체내에서 생산된다는 의견이 있습니다. 모든 단백질이 연구되고 설명되는 것은 아닙니다.

단백질 기능

학교 교과 과정에 따르면, 생물체에서 단백질의 가장 중요한 역할은 건물 기능에 있습니다. 물론, 세포 구조의 요소이기 때문에 단백질은 새로운 세포의 생성과 성장에 매우 중요하지만 정확한 세포 분열을 담당하는 화합물로서의 역할이 훨씬 더 중요합니다.

세포가 단지 분열하는 것이 아니라 문자 그대로 복제하여 리보솜의 수와 유형, 리소좀에 대한 정보를 전달하는 것으로 알려져 있습니다. 미토콘드리아, 액포스, 핵과 그 특성에 관한 정보. 단백질은 또한 정보 전달의 정확성과 분열의 완료에 대한 책임이 있습니다. 세포 분열과 발달을 조절하는 단백질의 부족이 암의 원인이라는 의견이 있습니다. 사실 그것은 세포 구조의 통제되지 않는 분열의 결과이기 때문입니다.

단백질은 세포막이나 막의 중요한 구성 요소입니다. 분자 수준이 낮은 단백질 솔루션은 액체 세포 센터의 일부입니다. 심지어 DNA와 RNA 단백질의 생성은 필수 불가결 한 요소입니다.

또한 단백질은 신호 전달 기능을 수행하며 이는 면역 반응 및 세포 수준에서의 순환에서 나타납니다. 세포의 단백질 종류에 따라 건조 물질의 50 ~ 80 %를 차지합니다.

단백질 공급원

이 물질의 출처는 다양한 육류 제품 및 곡물, 우유 및 계란의 일부 유형으로 사용될 수 있습니다. 몸의 세포의 모든 신진 대사 과정에 대한 적절한 구조와 참여를 위해서는 충분한 단백질 섭취가 필수적이며, 완전한 단백질 섭취를 위해서는 일주일에 한 번 시리얼, 수프, 스튜 또는 찐 음식의 형태로 콩그릇 한 잔을 먹는 것으로 충분하다고 여겨집니다.

강의 3 번. 단백질의 구조와 기능. 효소

단백질 구조

단백질은 α- 아미노산 잔기로 구성된 고분자 유기 화합물입니다.

단백질에는 탄소, 수소, 질소, 산소, 황이 포함됩니다. 일부 단백질은 인, 철, 아연 및 구리를 함유 한 다른 분자와 복합체를 형성합니다.

단백질은 고 분자량을 가지고 있습니다 : 계란 알부민 - 36,000, 헤모글로빈 - 152,000, 미오신 - 500,000 비교를위한 : 알코올의 분자량은 46, 아세트산은 60, 벤젠은 78입니다.

단백질의 아미노산 조성

단백질은 단량체가 α- 아미노산 인 비 정기 중합체입니다. 일반적으로 20 가지 유형의 α- 아미노산을 단백질의 단량체라고하며, 170 개가 넘는 세포와 조직에서 발견됩니다.

아미노산이 사람과 다른 동물의 몸에서 합성 될 수 있는지 여부에 따라 다음과 같이 구분할 수 있습니다. 대체 할 수있는 아미노산을 합성 할 수 있습니다. 필수 아미노산 - 합성 할 수 없습니다. 필수 아미노산은 음식물과 함께 섭취해야합니다. 식물은 모든 종류의 아미노산을 합성합니다.

아미노산 조성에 따라 단백질은 다음과 같습니다 : 완전 - 아미노산 전체를 포함합니다. 열등한 - 구성 성분의 일부 아미노산이 빠져있다. 단백질이 아미노산만으로 구성된다면 단순이라고합니다. 단백질이 아미노산 이외에 비 아미노산 성분 (prosthetic group)을 함유하고 있으면 복합체라고합니다. 인공 그룹은 금속 (금속 단백질), 탄수화물 (당 단백질), 지질 (지단백질), 핵산 (핵 단백질)으로 나타낼 수 있습니다.

모든 아미노산은 1) 카르복실기 (-COOH), 2) 아미노기 (-NH2), 3) 라디칼 또는 R- 기 (나머지 분자). 다른 유형의 아미노산에서 라디칼의 구조가 다릅니다. 아미노산을 구성하는 아미노기 및 카르복실기의 수에 따라, 하나의 카르복실기 및 하나의 아미노기를 갖는 중성 아미노산; 하나 이상의 아미노기를 갖는 염기성 아미노산; 하나 이상의 카르복시기를 갖는 산성 아미노산.

아미노산은 양성 화합물로서 용액 에서처럼 산과 염기의 역할을 할 수 있습니다. 수용액에서 아미노산은 다른 이온 형태로 존재합니다.

펩타이드 결합

펩타이드는 펩티드 결합으로 연결된 아미노산 잔기로 구성된 유기 물질이다.

펩티드의 형성은 아미노산 축합 반응의 결과로서 발생한다. 하나의 아미노산의 아미노기와 다른 아미노기의 카르복실기의 상호 작용은 펩타이드 결합이라 불리는 이들 사이에 공유 결합 질소 - 탄소 결합을 형성한다. 펩티드를 구성하는 아미노산 잔기의 수에 따라 디 펩티드, 트리 펩티드, 테트라 펩타이드 등이 구별된다. 펩티드 결합의 형성은 여러 번 반복 될 수있다. 이것은 폴리펩티드의 형성을 유도한다. 펩타이드의 한쪽 말단에는 유리 아미노기 (N 말단)가 있고, 다른 말단에는 자유로운 카르복실기 (C 말단)가있다.

단백질 분자의 공간적 구성

단백질에 의한 특정 기능의 수행은 분자의 공간적 구성에 달려 있고, 또한 세포가 단백질을 접히지 않는 형태로 유지하는 것이 에너지 적으로 바람직하지 않기 때문에 폴리펩티드 사슬이 놓여져 특정 입체 구조 또는 입체 구조를 얻는다. 단백질의 공간 조직에는 4 가지 수준이 있습니다.

단백질의 주요 구조는 단백질 분자를 구성하는 폴리 펩타이드 사슬의 아미노산 잔기의 배열 순서입니다. 아미노산 간의 연결 고리는 펩타이드입니다.

단백질 분자가 단지 10 개의 아미노산 잔기로 구성된다면, 이론적으로 가능한 아미노산의 교대 순서가 다른 단백질 분자의 변이체의 수는 10 20이다. 20 개의 아미노산을 가지고 있기 때문에보다 많은 다양한 조합을 만들 수 있습니다. 약 1 만 가지의 서로 다른 단백질이 인체에서 발견되었는데, 서로 다른 단백질과 다른 생물체의 단백질에서 모두 다릅니다.

그것은 단백질 분자의 특성과 그것의 공간적 구성을 결정하는 단백질 분자의 기본 구조입니다. 폴리펩티드 사슬에서 하나의 아미노산만을 다른 아미노산으로 치환하는 것은 단백질의 특성 및 기능을 변화시킨다. 예를 들어, 여섯 번째 글루타민 아미노산을 헤모글로빈의 β- 서브 유니트에서 발린으로 대체하면 헤모글로빈 분자 전체가 산소 전달 기능을 수행 할 수 없다는 사실을 알 수 있습니다. 그러한 경우에는 사람이 질병 겸 겸형 적혈구 빈혈증을 앓게됩니다.

2 차 구조는 폴리펩티드 사슬을 나선형으로 규칙적으로 접는 것입니다 (그것은 늘어진 스프링처럼 보입니다). 헬릭스의 코일은 카르복실기와 아미노기 사이에서 발생하는 수소 결합에 의해 강화됩니다. 거의 모든 CO- 및 NH- 그룹이 수소 결합의 형성에 참여한다. 그들은 펩타이드보다 약하지만 여러 번 반복하여 안정성과 강성을 부여합니다. 2 차 구조의 레벨에는 fibroin (실크, 웹), 각질 (모발, 손톱), 콜라겐 (힘줄) 등의 단백질이 있습니다.

3 차 구조는 화학 결합 (수소, 이온, 이황화물)의 출현과 아미노산 잔기 라디칼 사이의 소수성 상호 작용의 형성으로 인해 폴리 펩타이드 쇄가 작은 구체로 접히는 것입니다. 3 차 구조의 형성에서 주된 역할은 친수성 - 소수성 상호 작용에 의해 이루어진다. 수용액에서 소수성 라디칼은 소량의 물 속에 숨어있는 경향이 있으며 친수성 라디칼은 수화 (수극 쌍극자와의 상호 작용)의 결과로 분자 표면에 존재하는 경향이 있습니다. 일부 단백질에서, 3 차 구조는 2 개의 시스테인 잔기의 황 원자 사이에서 발생하는 디설파이드 공유 결합에 의해 안정화된다. 3 차 구조 수준에는 효소, 항체, 호르몬이 있습니다.

4 차 구조는 분자가 2 개 이상의 작은 구체에 의해 형성된 복잡한 단백질의 특징이다. 서브 유니트는 이온 성, 소수성 및 정전 기적 상호 작용으로 인해 분자 내에 유지됩니다. 때로는 4 차 구조가 형성 될 때, 서브 유닛 간에는 디설파이드 결합이 일어난다. 4 중 구조를 가진 가장 많이 연구 된 단백질은 헤모글로빈입니다. 이것은 2 개의 α- 서브 유닛 (141 아미노산 잔기) 및 2 개의 β- 서브 유니트 (146 아미노산 잔기)에 의해 형성된다. 철을 함유하는 헴 분자는 각 아 단위와 관련되어 있습니다.

어떤 이유로 단백질의 공간적 형태가 정상적인 것에서 벗어나는 경우, 단백질은 그 기능을 수행 할 수 없습니다. 예를 들어, "광우병"(해면상 뇌증)의 원인은 신경 세포의 표면 단백질 인 프리온의 비정상적인 형태입니다.

단백질의 성질

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생물학

아미노산 조성, 단백질 분자의 구조는 단백질의 특성을 결정합니다. 단백질은 아미노산 라디칼에 의해 결정되는 기본 및 산성 특성을 결합합니다 : 단백질의 산성 아미노산이 많을수록 산성 특성이 두드러집니다. H +를주고 붙이는 능력은 단백질의 완충 속성을 결정합니다. 가장 강력한 완충액 중 하나는 적혈구의 헤모글로빈으로 혈액 pH를 일정하게 유지합니다. 용해성 단백질 (피브리노겐)이 있으며 불용성이며 기계적 기능 (피브로인, 각질, 콜라겐)이 있습니다. 화학적으로 활성 인 단백질 (효소)이 있으며, 화학적으로 비활성이며 다양한 환경 조건의 영향에 저항하며 극도로 불안정합니다.

외부 요인 (난방, 자외선, 중금속 및 그 염, pH 변화, 방사선, 탈수)

단백질 분자의 구조적 구성을 위반할 수 있습니다. 주어진 단백질 분자에 고유 한 3 차원 구조를 잃는 과정을 변성 (denaturation)이라고합니다. 변성의 이유는 단백질의 특정 구조를 안정화시키는 결합의 파괴입니다. 처음에는 가장 약한 채권이 파손되고, 더 힘든 조건에서는 더욱 강력한 채권이 파산합니다. 그러므로, 처음에는 4 분위수가 손실되고, 3 차 및 2 차 구조는 소실된다. 공간적 구성의 변화는 단백질의 성질 변화를 가져오고, 결과적으로 단백질이 특유의 생물학적 기능을 수행하는 것을 불가능하게 만든다. 변성이 1 차 구조의 파괴를 동반하지 않는다면, 그것은 가역적 일 수 있으며,이 경우자가 치유는 단백질의 특징적인 형태로 일어난다. 예를 들어, 막 수용체 단백질은 그러한 변성을 겪는다. 변성 후 단백질의 구조를 복원하는 과정을 재생 (renaturation)이라고합니다. 단백질의 공간적 구성을 복원 할 수 없다면, 변성을 돌이킬 수없는 것으로 부릅니다.

단백질 기능

효소

효소 또는 효소는 생물학적 촉매 인 특수 부류의 단백질입니다. 효소 덕분에 생화학 반응은 빠른 속도로 진행됩니다. 효소 반응 속도는 무기 촉매와 관련된 반응 속도보다 수만 배 (때로는 수백만) 높습니다. 효소가 효력을 발휘하는 물질을 기질이라 부릅니다.

효소 - 구형 단백질은 효소의 구조적 특징에 따라 간단하고 복잡한 두 그룹으로 나눌 수 있습니다. 간단한 효소는 간단한 단백질, 즉 아미노산만으로 이루어져있다. 복잡한 효소는 복잡한 단백질, 즉 단백질 부분 이외에, 그들은 비 단백질 성 그룹 - 보조 인자를 포함한다. 일부 효소의 경우 비타민은 보조 인자 역할을합니다. 효소 분자에서 활성화 된 센터라고 불리는 특별한 부분을 내 보냅니다. 활성 중심은 효소 - 기질 복합체의 형성과 함께 기질 또는 기질의 결합이 발생하는 효소의 작은 부분 (3 내지 12 개의 아미노산 잔기)이다. 반응 완료시, 효소 - 기질 복합체는 효소 및 반응물의 생성물 (생성물)로 분해된다. 일부 효소는 효소 속도 조절제 (알로 스테 릭 효소)가 결합하는 알로 스테 릭 중심 (활성 이외에) 알로 스테 릭 중심을 갖는다.

효소 촉매 반응은 1) 고효율, 2) 엄격한 선택성 및 방향성, 3) 기질 특이성, 4) 정밀하고 정밀한 조절을 특징으로한다. 효소 촉매 반응의 기질과 반응 특이성은 E. Fisher (1890)와 D. Koshland (1959)의 가설에 의해 설명된다.

E. Fisher ( "키 잠금"가설)는 효소와 기질의 활성 중심의 공간적 구성이 서로 정확히 일치해야한다고 제안했다. 기질은 "열쇠"효소와 "자물쇠"로 비교됩니다.

D. Koshland (손 장갑 가설)는 기질의 구조와 효소의 활성 중심의 공간적 일치가 서로 상호 작용하는 순간에만 생성된다는 것을 제안했다. 이 가설은 또한 유도 된 대응의 가설이라고도 불린다.

효소 반응의 속도는 1) 온도, 2) 효소 농도, 3) 기질 농도, 4) pH에 달려있다. 효소는 단백질이기 때문에 생리 학적 정상 조건 하에서는 효소가 가장 높다는 점을 강조해야합니다.

대부분의 효소는 0 ~ 40 ℃의 온도에서만 작용할 수 있습니다. 이러한 한계 내에서, 반응 속도는 매 10 ℃마다 온도가 증가함에 따라 약 2 배 증가한다. 40 ° C 이상의 온도에서 단백질은 변성을 겪고 효소 활성은 감소합니다. 빙점 근처의 온도에서 효소가 비활성화됩니다.

기질의 양이 증가함에 따라 효소 반응의 속도는 기질 분자의 수가 효소 분자의 수와 같아 질 때까지 증가한다. 기질의 양이 증가함에 따라, 효소의 활성 부위가 포화되기 때문에 속도는 증가하지 않을 것이다. 더 많은 수의 기질 분자가 단위 시간당 형질 전환을 겪기 때문에 효소의 농도가 증가하면 촉매 활성이 증가하게된다.

각 효소에 대해 최대 활성 (펩신 - 2.0, 타액 아밀라아제 - 6.8, 췌장 리파아제 - 9.0)을 나타내는 최적의 pH 값이 있습니다. 높거나 낮은 pH 값에서 효소 활성은 감소합니다. pH의 급격한 변화로 효소는 변성된다.

알로 스테 릭 효소의 속도는 알로 스테 릭 센터에 결합하는 물질에 의해 조절됩니다. 이러한 물질이 반응을 가속화하면 활성제라고 부르며, 억제하면 억제제라고합니다.

효소 분류

촉매 화 된 화학적 변형의 유형에 따라, 효소는 6 가지 부류 :

  1. 산소 환원 효소 (하나의 물질에서 다른 물질로의 수소 원자, 산소 또는 전자의 전달 - 탈수소 효소),
  2. 트랜스퍼 라제 (메틸, 아실, 인산염 또는 하나의 물질에서 다른 물질로의 아미노기 전이 - 트랜스 아미나 아제),
  3. 가수 분해 효소 (2 개의 생성물이 기질로부터 형성되는 가수 분해 반응 - 아밀라아제, 리파제),
  4. LiAZ (기질에 비가 수성 부착 또는 그것으로부터 원자 그룹을 분리하고 C-C, C-N, C-O, C-S 결합 - 탈 카복실 화 효소가 파괴 될 수 있음)
  5. 이소 메라 아제 (분자 내 재 배열 - 이소 메라 아제),
  6. (C-C, C-N, C-O, C-S 결합의 형성의 결과로서 2 개의 분자의 조합) 신테 타제를 포함한다.

클래스는 하위 클래스와 하위 클래스로 나뉩니다. 현재의 국제 분류에서 각 효소는 점으로 구분 된 4 개의 숫자로 구성된 특정 암호를가집니다. 첫 번째 숫자는 클래스, 두 번째 숫자는 하위 클래스, 세 번째 숫자는 하위 클래스, 네 번째 숫자는이 하위 클래스의 효소 시퀀스 번호입니다. 예를 들어, arginase 암호는 3.5.3.1입니다.

강연 №2 "탄수화물과 지질의 구조와 기능"

강의 №4 "ATP 핵산의 구조와 기능"

목차보기 (강의 №1-25)

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단백질

자발적으로 삶을 창조하는 것이 불가능하다는 것을 확인하기 위해 살아있는 소우주가 어떻게 작동하는지 봅시다. 그것이 매우 복잡하기 때문에 우리는 단지 표면적으로 만 고려할 것입니다. 그러나이 장은 다른 사람이 읽기가 어려울 수도 있습니다. 그러한 독자는이 책을 몇 페이지 뒤집어 놓고이 복잡한 문제를 이해하고자하는 욕구가있을 때 다시 돌아올 수 있습니다.

우리가 이미 알고 있듯이 살아있는 유기체가 만들어지는 최소한의 빌딩 블록은 단백질이라고도 불리는 단백질입니다. 단백질은 상호 연결된 아미노산으로 이루어지며, 그 수는 수십에서 수만 가지가 될 수 있습니다 (예 : 사람의 근육에서 나오는 소량 단백질은 34,350 개의 다른 아미노산으로 구성됩니다).

도 4 아미노산으로부터 단백질 구조의 원리

많은 아미노산은 본질적으로 알려져 있지만 단백질 중 20 개가 발견됩니다. 20 종류의 아미노산으로 얻을 수있는 단백질 구조의 다양성을 과대 평가하는 것은 어렵습니다. 따라서, 작은 단백질의 아미노산 사슬은 10 85 개의 변이체로 표현 될 수있다. 예를 들면 : 세계 해양에서 40 개의 물 분자 (10과 40 개의 제로). 또한 단백질 구조 내 각 아미노산의 위치가 중요합니다. 하나 이상의 요소가 특정 위치에 재 배열되면 대부분의 경우 단백질 분자의 특성을 결정하는 아미노산의 교대 순서이기 때문에 다른 기능을 가진 다른 단백질을 얻을 수 있습니다.

케이지

이제는 세포의 구조를 고려하십시오. 세포는 모든 생명체의 구조와 활동의 단위입니다. 세포의 크기, 구조 및 기능에는 많은 차이가 있습니다. 그리고 그들 각각은 단백질을 통합 할뿐만 아니라 그 자체와 그것의 일부인 유기체를 위해 단백질을 생산합니다.

각각의 세포는 수천 개의 단백질을 포함하고 있으며,이 종 류의 세포에만 내재 된 단백질을 포함하여 많은 종으로 세분화됩니다. 몸의 모든 세포에는 특정 생화학 반응의 흐름을 촉진시키는 효소 단백질이 있습니다. 세포벽의 빌딩 블록 역할을하는 구조 단백질; 산소와 이산화탄소는 세포 호흡 중에 단백질을 운반한다. 신호, 수용체, 에너지 및 기타 작업을 수행하는 단백질뿐만 아니라 독소에 결합하고 면역 장벽을 제공하는 보호 단백질. 세포 외 공간에는 다양한 단백질이 포함되어 있습니다.

일반적으로 수만 가지 종류의 단백질이 살아있는 생물체에 존재할 수 있습니다. 구조적으로 뼈, 근육, 혈액 등 다른 단백질이 필요합니다. 신체가 기능하기 위해서는 엄청난 수의 서로 다른 단백질이 필요합니다., 그 자리에 각각. 간단한 단백질조차도 자연스럽게 출현 할 가능성이 얼마나 희박한 지 상상해보십시오. 여러 유형의 단백질이 나타나고 올바른 위치에 놓일 수 있다고 가정하는 것이 훨씬 더 어렵습니다. 이러한 단백질과 많은 다른 기능적 구성 요소들로 구성된 세포에도 동일하게 적용됩니다.

세포는 자체 신진 대사를 가지고 있으며, 스스로를 개발하고 복제 할 수 있습니다. 세포는 공유 할 수 있습니다. 그리고 이것들은 무작위적인 단절이 아니라 복잡하고 긴 과정으로, 세포의 모든 기능적 구성 요소들이 그들의 복제물을 만들고, 그런 다음 신중하게 분리 될 때까지 중간으로 끌어 당깁니다. 이 메커니즘에는 단백질 분자의 특수 메커니즘이 포함되어있어 세포의 모든 구성 요소를 분리하는 데 도움이됩니다. 일부 세포는 격리되어 살 수 있으며, 다세포 생물 (사람 포함)에는 물질과 신호가 교환되는 완전한 세포 시스템이 있습니다. 인체에는 약 1 조 가지가 있는데, 즉 10 개의 14 개의 서로 다른 살아있는 세포입니다.

세포의 구조와 기능은 매우 어렵 기 때문에 별도의 과학 - 세포학으로 연구됩니다. 연구자들은 셀을 미니어처 도시와 비교합니다. 자체의 관리자, 근로자, 정보 및 컴퓨터 센터, 도로, 공장, 발전소, 고가도로, 하수 처리장 등이 있습니다. 세포를 일종의 유기체로 보았을 때 세포 기관에서 세포 기관을 볼 수 있습니다. 골지체, 액포, 핵 (DNA (디옥시리보 핵산), 리보솜, 리소좀 등을 포함하는 염색체가있는 세포)은 RNA (리보 핵산), 막, 단백질 및 기타 성분을 함유하고 있으며, 준비되다 ~ 셀 안의 모든 요소는 독특한 방식으로 상호 작용합니다. 또한 살아있는 유기체의 각 세포는 단순히 존재하는 것이 아니라 유기체의 전반적인 기능에 일정한 역할을합니다. 그리고 세포의 구조와 생리 기능에 대한 표면적 인 검사조차도 그 합리적이고 완벽한 구조를 말하고 있습니다.

세포 구조 (왼쪽). 미토콘드리아의 구조 - 세포 기관 중 하나 (오른쪽)

당연히 세포는 필요한 모든 요소를 ​​포함하고있는 경우에만 외부 기능을 수행하고 수행 할 수 있습니다.이 경우에는 적절하게 상호 작용합니다. 우리는 세포의 모든 구조적 구성 요소의 기능을 상세히 고려하지 않겠지 만, 오늘날 우리는 그토록 많은 이야기를하고있는 DNA에 약간의 관심을 기울일 것입니다.

DNA에는 모든 유기체에 대한 완전한 정보가 들어 있음을 누구나 알고 있습니다. 그러나 DNA가 50 ~ 2 억 4 천 5 백만 개의 상호 연결된 쌍의 질소 염기로 구성되어 있다고 들었다. 이 정보 체인이 얼마나 오래인지를 이해하려면 길이가 너비 인 약 25,000,000 번보다 큰 것을 상상해보십시오. 단일 인간 세포의 DNA 사슬의 실제 길이는 약 2m입니다. 인체에 약 100 조개의 세포가 있다고 생각하면 상호 연결된 DNA 정보 체인의 총 길이는 지구에서 태양까지의 거리를 여러 번 초과합니다. 우리가 인쇄 된 페이지의 형태로 정보를 제시한다면, 같은 셀에 600,000 페이지 분량의 책장이 있습니다! 예를 들어, 어떤 견적에 따르면, 인류에 대한 기본 지식을 담고있는 영국 백과 사전은 32,000 페이지로 구성되어 있습니다. 압축 된 형태의 정보가 DNA에 얼마나 많은지 상상해보십시오!

생화학 자들은 1 개의 DNA 분자에 1087 개의 변이체가 있다고 생각했다. 그리고 하나의 옵션만으로도 제대로 기능하는 모든 기관과 개인의 자질을 갖춘 자신을 만들 수 있습니다. 이 확률을 대략적으로 추측하려면 같은 사람이 추첨에서 최우수상을 받았고 한 번에 14 백만 명이 참가했다고 상상해보십시오! 이 경우 행운을 믿겠지 만 계획을 의심하지 않습니까? 유물론적인 과학자들은 지구가 45 억년 된 것으로 생각합니다. 이 기간은 10 25 초에 해당합니다. 즉 매 초마다 하나의 DNA 버전을 발명한다면 지구의 추정 연령은 하나의 기능 DNA를 만드는데 충분하지 않습니다. 그러나 문제는 그것의 다 변수에서뿐만 아니라 : DNA에있는 정보는 컴퓨터 프로그램과 비교 될 수있는 코드 형태로 기록됩니다. 이 코드의 크기와 복잡성 만이 사람이 만든 모든 프로그램을 능가합니다. 빌 게이츠 (Bill Gates)의 유명한 프로그래머가 DNA에 관해 이렇게 말했습니다. "인간 DNA는 컴퓨터 프로그램과 같고 무한히 완벽합니다."

도 4 DNA 구조

DNA는 기성품을 포함하고 있지 않습니다 : 그 속에 들어있는 정보는 생물체를 창조하고 생명 활동을 유지하기위한 지시와 더 유사합니다. 세포에서 DNA에 담긴 지시에 따라 전체 유기체의 "구성"과 "복구"가 일어난다. 매트릭스 RNA는 아미노산이이 단계에서 세포 또는 신체가 필요로하는 단백질을 생성하는 데 필요한 DNA 코드를 복사합니다. 수송 RNA는 필요한 아미노산을 리보솜으로 운반하는데, 여기서 메신저 RNA는 단백질을 수집하는 코드 계획을 제공합니다. Ribosomes는 기계처럼 작동하여 분당 약 100 개의 서로 다른 단백질을 방출합니다.

도 4 세포에서 단백질 합성의 단순화 된 원리

출구에서 단백질은 품질 관리를 통과합니다. 조립 중에 오류가 발생하면 단백질에는 폐기가 필요한 마커가 표시됩니다. 동일한 절차가 기다리고 불필요한 다람쥐가됩니다. 자체 제어 절차는 개발 된 단백질의 분석으로 끝나지 않습니다. 세포는 결함 (노화, 감염, DNA 손상 등)의 존재 여부를 지속적으로 점검합니다. 그리고 어떤 경우에는, 실패가 제거 될 수 없다면, apoptosis라고 불리는 자기 파괴의 과정이 시작됩니다. 종양 세포에서의 세포 사멸의 손실은 끝없는 분열로 이어진다.

어떻게 무생물이 살아있는 세포의 구성 요소가 될 수 있으며, 자기 파괴를 저지하는 것을 포함하여 복잡한 관계를 획득 할 수 있습니까? 여기서 중요한 것은 세포에서 일어나는 모든 과정이 화학적이지만, 정보에 의해 규제되고 조절된다는 것입니다. 그리고 정보는 지능의 산물 인 화학과 물리학을 뛰어 넘습니다.

DNA가 코드의 운반체임을 알면 코드 자체가 실수로 정보 통신사에 등록 할 수 있는지 여부를 고려하십시오. 코드의 복잡성을 잊어 버린 경우에도 자연스럽게 DNA에 결합하는 무생물 화학 요소가 무작위로 프로그램 코드에 나열되어 있다고 상상하는 것이 가능합니다. 즉,이 코드를 읽는 장치가 실수로 어떻게 나타 났습니까? 우연히 카세트가 일어날 수 있습니까? 그런 다음 녹음 된 멜로디를 연주하기 위해 자연스럽게 테이프 레코더가 나타 납니까? 컴퓨터 디스크에 우연히 기록 된 프로그램이있는 경우 어떻게 우연히 컴퓨터가이 프로그램을 읽는 것처럼 보입니까? 물론 아닙니다! 코드가 있으면 인코더와 디코더가 있어야합니다. 그러나 그것이 전부는 아닙니다.

DNA 코드를 읽고 해독 한 후이 프로그램의 지침을 따라야합니다. 즉, 우리는 가장 복잡한 코드가 우발적으로 DNA에서 스스로 만들어졌으며 가장 복잡한 코드가 판독 메커니즘과 실행 메커니즘뿐 아니라 자체 기록되었음을 인정해야합니다. 확률 이론에 익숙한 사람이라면 누구나 그런 사고의 가능성이 얼마나 작은 지 거의 이해할 수 있습니다. 그래서 진화론자와 창조론자 사이의 대립은 종종 두 가지 신앙 사이의 대결이라고 불립니다. 어떤 사람들은 창조주 하나님을 믿고 다른 사람들은 우발적 인 삶의 탄생을 믿습니다. 왜냐하면 위의 사실을 고려하여 자발적 세대에 대한 생각을지지하는 것이 믿음으로 설명 될 수 없기 때문입니다.

케임브리지 대학의 교수 인 프레드 홀 (Fred Hohl) 경은 우발적 인 삶의 가능성에 대한 수학적 계산에 많은 시간을 할애하여 다음과 같이 말했습니다 : "오래된 자동차 묘지를 돌진하는 회오리 바람은 무생물에서 볼 수있는 것보다 보잉 747을 공중에서 자란 쓰레기에서 수집 할 수 있습니다. 생존한다. "

그것에 대해 생각 해봐! DNA, RNA, 리보솜, 단백질 등의 가장 복잡한 구조로 조직 된 화학 결합의 도움으로 수백만의 비 생명 요소가 엄격하게 정의 된 순서를 관찰 한 다음 역할과 과제를 생각하고 배포하면서 껍질로 둘러싸여 생계를 꾸려 나갔습니다. 다양한 기능과 기능을 가진 셀? 어떤 유기체의자가 구성 (self-construction)은 DNA가있는 하나의 세포에서 시작됩니까? 살아있는 생명체의 세포는 어떻게 다양한 단백질, 다른 물질 및 요소를 생산하며, 유기체를 구축하는 데 필요한 다양한 유형의 세포를 만들 수 있습니까? 세포가 거대하지 않고 어떻게 분열합니까? 단 하나의 외피를 조직하면 분리 된 장기, 조직, 뼈, 관절, 혈관, 뇌에 줄을 서고 모두가 서로 상호 작용하여 살아있는 유기체를 형성하게됩니까? 그리고 우리가 식물, 그 다음 세포, 공유하는 것에 관해 말하면, 그들 자신은 잔디, 아름다운 꽃, 장엄한 나무의 기괴한 형태로 줄 지어 있습니다. 생각 해봐.

이제 살아있는 존재의 기관에 대해 이야기 해 봅시다.

감금소에있는 다람쥐

단백질은 단량체가 아미노산 인 중합체입니다. 단백질은 펩티드 결합으로 연결된 아미노산 잔기의 사슬이다. 단백질은 100 내지 300,000 개의 아미노산 잔기를 함유한다. 단백질의 분자 질량은 17-10,000 kDa이다 (달톤은 분자 중 하나의 수소 원자와 같은 분자량이다 - 1.67 x 10-24 g). 단백질의 다양성은 아미노산 잔기의 다른 순서에 의해 결정됩니다. 계산에 따르면 단백질 분자를 구성하는 20 개의 아미노산 중 약 2 개를 만들 수 있습니다. x 10 -18 조합. 단백질은 구성 아미노산뿐만 아니라 양쪽 성 화합물입니다. 각 단백질에는 자체 등전점 (IEP)이 있습니다. 등전점은 단백질 분자가 전기적으로 중성이고 용해도가 최소 인 pH 값에 해당합니다. 단백질의 구성 아미노산의 성질에 따라 단백질의 등전점이 다양합니다.

단백질 분자는 1 차, 2 차, 3 차 및 4 차 구조를 갖는다. 1 차 구조는 단백질 분자에서 아미노산 잔기의 특정 서열이다. 폴리펩티드 사슬의 아미노산 사이에는 수소 결합, 완더 - 발스 결합 등 여러 가지 상호 작용이 있습니다.이 덕분에 폴리펩티드 사슬은 우주에서 특별한 배열, 특수한 형태 인 2 차 구조를 얻습니다. 폴링 (Polling)과 코리 (R. Corey, 1951)는 가장 일반적인 형태가 나선형 나선형이라는 것을 발견했다. 나선의 피치는 0.54 nm라는 것이 밝혀졌습니다. 나선의 개별 코일은 수소 결합에 의해 안정화되고 나선 직경은 1.05 nm입니다. 나선의 각 회전마다 3.6 개의 아미노산 잔기가있다. 폴리펩티드 사슬 내의 나선형 부위는 비 - 나선형으로 교대 할 수있다. 일부 단백질 분자는 b- 나선형 (접힌 층)의 모양을 가지며,이 경우 폴리 펩타이드 사슬은 마치 고조파의 형태로 축소됩니다. 폴리 펩타이드 사슬의 형태에 따라, 섬유소 및 구형 단백질이 구별된다. 섬유소 단백질은 a- 및 b- 나선형의 길쭉한 모양을 유지합니다. 그러나 대부분의 단백질 효소는 구형이다. 그러한 단백질의 경우, α- 나선은 특정 작은 구체로 접혀있다. 단백질 분자를 구성하는 폴리펩티드 사슬의 공간 배열은 단백질의 3 차 구조입니다. 3 차 구조는 수소 결합 이외에도 소수성 상호 작용뿐만 아니라 2 개의 설프 하이 드릴 (SH) 그룹 사이에서 발생하는 다이 설파이드 결합에 의해지지된다. 단백질은 여러 개의 폴리 펩타이드 사슬로 구성 될 수 있으며, 상호 배치는 4 차 구조입니다.

단백질은 매우 반응성이 있으며 다양한 유기 및 무기 화합물 및 개별 이온과 반응 할 수 있습니다. 단백질은 막, 세포벽, 리보솜 등의 일부입니다. 식물체는 단백질을 저장 영양소로 사용합니다. 단백질의 가장 중요한 기능은 많은 것들이 촉매 성질을 가지고 있다는 것입니다.

다람쥐

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다람쥐는 특정한 필요를 가진 야생의 숲 동물로서 어느 방향 으로든 만나야 만합니다. 다람쥐의 가장 중요한 요구 중 하나는 움직일 공간입니다. 다람쥐를 사로 잡을 때, 동물에게 너무 많은 면적과 높이가 존재하지 않는다는 것을 이해해야합니다. 다람쥐는 운동이 필요한 매우 활동적인 동물이며, 다람쥐는 본능적으로 높이에 도달하는 우디 동물입니다.

살아있는 조건에서 단백질의 함량은 반드시 세포가 필요합니다. 다람쥐가 방 주변에서 자유롭게 살거나 발코니에서 자유롭게 살 계획 인 경우에도 모든 것은 정확히 새장이 필요합니다.

세포가 다람쥐의 육성과 훈련에 중요한 역할을 할뿐만 아니라 때로는 다람쥐가 한두 시간 동안 닫혀 야하는 특정 상황이있을 수 있습니다. 머지 않아 조만간 어딘가에 (또는 심지어 더 긴 시간 동안) 어딘가에 가야하고 이러한 상황에서는 단백질이 감독없이 하루 종일 세포 밖으로 나갈 수 없다는 것을 명심해야합니다. 이것은 단백질에는 적용되지 않습니다 (단백질의주의를 끌고 동물의 죽음뿐만 아니라 아파트의 화재를 일으킬 수있는 문명의 유익과 다른 이점은 없습니다.)

단백질이 세포에서 많은 시간을 소비한다면 세포는 가능한 한 커야합니다. 크기는 이상적으로 1x1x (높이) 2m가되어야합니다. 직접 새장을 만들거나 커다란 앵무새 (1 마리의 다람쥐를위한 새장)를 구입할 수 있습니다. 케이지의 왼쪽과 오른쪽에서 휠에서 50cm와 10cm의 직경을 가진 다람쥐 바퀴는 케이지에 놓아야하므로 케이지의 최소 너비는 70cm가되어야합니다.

새장을 직접 만들려면 그리드 셀이 최소 2x2cm 이상 2.5x2.5cm 이상이어야하며 그리드는 정사각형 또는 토끼 그물 모양이 아니어야합니다 (다람쥐가 손가락을 다칠 수 있습니다).

단백질이 케이지 밖에서 많은 시간을 보내거나 방이나 발코니에서 자유롭게 산다면 케이지의 크기가 더 작을 수 있습니다. 이러한 경우 휠은 케이지 외부에 서있을 수 있습니다.

다람쥐 광선의 경우 이중 바닥 세포가 적합합니다. 단백질이 배설물을 짓밟지 않고 세포를 청소하는 것이 훨씬 쉽고 편리합니다. 화장실 다람쥐에 관해서는 여기를 읽어라.

실용적인 측면에서 새장의 뒷벽 (새장이 벽의 벽 근처에 서게 될 벽)은 귀 먹은 것이므로 단백질이 방의 벽을 오염시키지 않아야합니다. 케이지가 혼자서 만들어지면 뒤 벽은 나무로 만들어야합니다 (틴더의 "선반"과 같은 성취 요소를 부착 할 수 있습니다). 세포를 구입 한 경우에는 외부에서 세포의 뒷벽에 부착하여 수시로 세척 용으로 제거 할 수있는 일종의 천을 부착해야합니다.

실용적인 측면에서 새장이 바퀴 달린 것이 바람직합니다. 새장의 이동성으로 인해 방을 청소할 수 있습니다.

실용적인면에서 새장의 문 크기가 중요한 역할을합니다. 구입 한 세포에는 문의 치수를 선택할 가능성이 없지만 사육장을 자체적으로 만들어야하는 경우 현관의 너비는 문지 르의 폭과 거의 같아야합니다.

새장은 햇빛이 아니라 밝은 장소 (가급적이면 창가)에 있어야합니다. 단백질은 일 동물이며 햇빛이 필요하지만 그늘에서 열을 피할 수없는 직사광선에서 동물을 발견하면 동물의 죽음으로 끝나는 열 충격이 발생합니다.

다람쥐 1 마리는 적어도 1-2 쉘터 하우스가 필요합니다 (야생 다람쥐에는 둥지가 몇 개 있습니다). 쉼터 - 집은 birdhouse 또는 둥지 상자의 유형이어야합니다. 대피소 가옥은 가능하면 높게 매달려 있습니다 (새장의 바닥에 놓이지 않음). 모든 피난처는 천연 재료로만 만들어야합니다!
집과 바보 같은 집에 관해서는 여기를 읽으십시오.

다람쥐에 sunbeds, 바구니 및 그물을 제공해야합니다. 그물 침대, 일광욕 침대 및 바구니에 관하여 여기에서 읽으십시오

음식 그릇, 분필 및 소금물 돌, 술 그릇 (특히 그릇이나 새 모이통과 같은)은 케이지 바닥에 위치하지 않아야하며 케이지 바닥에 위치해야합니다. 수많은 해부학 적 및 행동 적 특성으로 케이지의 바닥에있는 단백질 음식물과 물이 끊임없이 더러워집니다.

케이지 내의 장비는 다음과 같이 배포해야합니다.

  • 꼭대기 층의 침실 - 집, dublyanki, 해먹, 일광욕 침대는 물병을 방해 할 수 없습니다.
  • 중간 층에있는 식당에는 음식, 그릇, 분필, 소금 돌 등이 담긴 그릇이 있습니다.
  • 체육관과 낮은 층에있는 화장실 - 바퀴, 화장실, 물병은 방해하지 않습니다.

새장 (바퀴와 대피소 및 그물 침대와 안락 의자를 따라)의 개선은 통나무, 나무 그루터기, 나뭇 가지 (건조하고 신선한 두 가지), 로프, 장난감 걸기의 도움으로 만들어집니다. 로프에 대한 정보는 여기를 참조하십시오.

셀 또는 발코니 조경 아이디어는 여기에서 찾을 수 있습니다.

큰 새장이 있더라도 다람쥐는 방을 돌아 다니며 매일 두 시간 동안 매일 매일 나가야합니다 (뼈에 문제가 발생하지 않도록).

새장 밖에서 많은 시간을 보내는 다람쥐의 구입 케이지 (케이지는 이중 바닥이있는 대형 새를위한 야외 케이지)의 개선 사례

감금소에있는 다람쥐

사람들이 다람쥐를 사냥하여 아름다운 모피에서 따뜻한 모자, 모피 코트 및 장갑을 만들 때가있었습니다. 다람쥐의 모종이라는 이름조차도 다람쥐 모피가 항상 가치 있고 요구되기 때문에이 동물의 가죽으로 사용 된 작은 동전 "흰색"에서 유래합니다. 다람쥐들이 우리 공원을 꾸미기 시작했습니다.

최근에는 도시 아파트에서 애완 동물로 만날 가능성이 점점 커지고 있습니다. 그리고 이것은 놀라운 일이 아닙니다. 이 동물들은 매우 매력적입니다! 푹신한 꼬리, 재미있는 채색과 작은 활발한 눈은 다람쥐를 특히 매력적으로 만드는 특징입니다.

대부분의 다른 설치류와는 달리 다람쥐는 하루 동안 만 활동하며 이는 동물을 집에두기에 매우 편리한 전제 조건입니다.

숲처럼

다람쥐의 자연 서식지는 숲과 숲 초원 지대입니다. 그리고 그들은 빈 곳이나 게이너에 살고 있습니다. 게인은 굵은 가지에서 만든 구상 둥지이며 내부에 껍질이 부서져 있습니다. 그리고 집안의 다람쥐가 편안함을 느끼기 위해서는 가능한 한 자연에 가까운 조건을 만들어야합니다. 이 수제 다람쥐 들어, 정말 큰 주거가 필요합니다. 모든 것이 가장 큰 것입니다. 120-150 cm 크기의 금속 격자에서 넓은 케이지 또는 노천 케이지 일 경우 가장 좋습니다. 새장 안에는 필요한 경우 동물이 숨길 수있는 집 둥지를 갖추어야합니다.

휠 충전기

다람쥐는 매우 활동적인 동물이므로 애완 동물이 앉아있는 생활 방식에 지장을 줄 수 있으므로 새장에 바퀴가 있어야합니다. 그러나 햄스터 휠은 집 다람쥐와 맞지 않을 것이며 너무 작을 것입니다. 또한 새장에서 두꺼운 가지, 막대기 또는 막대기가 있어야하며, 그 위에 털 복숭아의 아름다움이 뛰어 넘을 것입니다. 그러나 이것 만이 아닙니다. 다람쥐는 끊임없이 발톱과 이빨을 갈아 줘야합니다.

그러나 단백질이 가질 세포의 크기에도 불구하고 어쨌든 충분하지 않습니다. 그리고 때때로 케이지에서 그녀를 "걸어서"내버려 둘 필요가 있습니다. 이것은 신중하게해야합니다. 애완 동물을 산책시키기 전에 모든 창문과 문을 닫아야합니다. 다람쥐가 아무리 길어도 자유로 도망 칠 수 없으므로 집으로 돌아 가지 않습니다.

신발에 너트

귀하의 애완 동물이 번개 속도로 집안을 돌아 다니고 평상시의 호기심으로 모든 사업을 방해 할 것이라는 사실에 대비하십시오. 다람쥐가 점심을 먹는 동안 걷는다면, 테이블에서 벗어나 다양한 곳에서 먹이를 숨길 수있는 기회를 박탈하지 않습니다. 따라서 신발을 신을 때 견과류 나 씨앗을 발견하면 베개 아래에 부식 된 빵이 갑자기 나타날 수 있습니다. 다람쥐를 잡아 강제로 감옥에 넣는 것은 불가능합니다. 해를 끼칠 수 있습니다. 그렇지 않으면 당신을 물 것입니다. 다람쥐가 배가 고팠을 때, 그것은 새장 자체로 돌아갈 것입니다.

냉담한 다람쥐

다람쥐가있는 방은 주기적으로 방기할 필요가 있습니다. 그러나 여기서주의를 기울여야합니다. 동물은 감기에 걸릴 수 있으므로 초안을 조심하십시오. 따뜻한 계절에는 발코니 또는 베란다에 다람쥐와 함께 우리를 데려가하는 것이 좋습니다.

집 청소

수제 단백질은 특별한 개인 치료를 필요로하지 않습니다. 이 동물들은 입욕 후에 목욕, 자르거나 말릴 필요가 없습니다. 그들은 아주 깨끗한 동물이며 머리카락을 스스로 지켜보고 있습니다. 소유주가 요구하는 유일한 보살핌은 새장과 집을 청소하는 것입니다. 케이지 청소는 일주일에 2-3 번해야합니다. 단백질은 음식물을 저장하는 경향이 있으며 음식물도 세포에서 제거해야합니다.

벨키노 음식

다람쥐는 소나무와 가문비 나무 원뿔 또는 새싹을 먹고, 아스펜과 버드 나무의 귀걸이, 어린 잎을 먹습니다. 다람쥐도 버섯, 씨앗, 견과류, 도토리, 야생 딸기를 먹는다. 쾌활한 꿀풀 과일을 가진 국내 다람쥐 : 배, 사과, 바나나, 겨울철 옥수수. 자연에서 다람쥐는 때때로 달걀과 곤충을 먹기 때문에 때로 메추라기의 알과 식사 웜으로 치료할 가치가 있습니다. 수제 단백질이 건강하기 위해서는 비타민과 미네랄이 식단에 있어야합니다. 칼슘의 원천은 달걀 껍질, 생선 또는 쇠고기 뼈를 뿌릴 수 있습니다. 어떤 경우에도 단백질을 식탁에서내어 주어야합니다. 특히 단맛, 지방성, 짠맛 또는 후추. 수제 단백질에 아몬드를 공급하는 것은 엄격히 금지되어 있습니다. 항상 신선하고 깨끗한 물을 그릇에 담아 야합니다.

일부 주인은 가능한 한 애완 동물을 먹이는 경향이 있습니다. 그러지 마. 건강한 단백질의 열쇠는 온건 한 영양, 색조와 지속적인 활동적인 운동입니다.

좋은 관심으로, 국내 다람쥐는 10-12 년을 살고 있습니다 (비교 : 야생에서 다람쥐의 평균 수명은 약 3.5 년입니다). 다람쥐가 집에서 16 세까지 살았던 경우는 매우 드뭅니다. 그러나 친숙한 사냥꾼을 보지 말고 숲에서 다람쥐를 잡으라고 요청해서는 안됩니다. 야생 다람쥐는 포로 상태에서 생존하지 않으며 스트레스로 죽을 수도 있습니다. 애완 동물 가게 또는 특별 보육원에서 집 다람쥐를 사는 것이 좋습니다.